Hüdrofoobsed koostoimed nende bioloogilises tähtsuses ja näidetes



The Hüdrofoobsed koostoimed (HI) need on jõud, mis säilitavad lahuse või polaarsesse lahustisse sukeldatud apolaarsete ühendite vahelise ühtekuuluvuse. Erinevalt muudest mittekovalentsetest omadustest nagu vesiniksidemed, ioonsed interaktsioonid või van der Waalsi jõudud, ei sõltu hüdrofoobsed koostoimed lahuste sisemistest omadustest, vaid pigem lahustitest..

Nende interaktsioonide väga illustreeriv näide võib olla faasi eraldamine, mis tekib vee õli segamisel. Sel juhul "õli molekulid" üksteisega suhtlevad, kuna nende molekulid tellitakse.

Nende interaktsioonide mõiste on olemas juba enne neljakümnendaid. Termin "hüdrofoobne seos" on aga Kauzmanni poolt loodud 1959. aastal, uurides teatud valkude kolmemõõtmelise struktuuri stabiliseerimisel kõige olulisemaid tegureid..

HI-viirused on kõige olulisemad mittespetsiifilised koostoimed, mis toimuvad bioloogilistes süsteemides. Neil on ka oluline roll mitmesugustes insenerirakendustes ning keemia- ja farmaatsiatööstuses, mida me täna teame.

Indeks

  • 1 Mis on hüdrofoobsed koostoimed??
  • 2 Bioloogiline tähtsus
  • 3 Hüdrofoobse interaktsiooni näited
    • 3.1 Membraanid
    • 3.2 Valgud
    • 3.3 Pesuvahendid
  • 4 Viited

Millised on hüdrofoobsed koostoimed??

HI füüsiline põhjus põhineb apolaarsete ainete võimetusel moodustada lahuses vesiniksidemetega vesiniksidemeid.

Neid nimetatakse "mittespetsiifilisteks interaktsioonideks", kuna need ei ole seotud soliidimolekulide afiinsusega, vaid pigem veemolekulide kalduvusega säilitada oma interaktsioone vesiniksidemete kaudu..

Veega kokkupuutes kipuvad apolaarsed või hüdrofoobsed molekulid spontaanselt agregeeruma, et saavutada suurim stabiilsus, vähendades kokkupuute pindala veega..

Seda mõju võib segi ajada tugeva atraktsiooniga, kuid see on ainult ainete apolaarse iseloomu tagajärg seoses lahustiga..

Selgitatakse termodünaamiliselt need spontaanne ühendused tekkida otsima energeetiliselt soodne seis, kus madalaim vaba energia muutus (.DELTA.G) on.

Pidades silmas, et ΔG = ΔH-TΔS, on kõige energiliselt kõige soodsam olek see, kus entroopia (ΔS) on suurem, st kus on vähem veemolekule, mille pöörlemis- ja translatsioonivabadus kontakti abil väheneb apolaarse lahusega.

Kui apolaarsed molekulid on üksteisega seotud, veemolekulide poolt sunnitud, saavutatakse soodsam seisund kui siis, kui need molekulid jääksid eraldi, millest igaüks on ümbritsetud erinevate veemolekulide "puuriga"..

Bioloogiline tähtsus

HI-il on suur tähtsus, kuna need esinevad mitmesugustes biokeemilistes protsessides.

Nende protsesside seas on valkude konformatsioonilised muutused, substraatide seondumine ensüümidega, ensümaatiliste komplekside subühikute seos, bioloogiliste membraanide agregatsioon ja moodustumine, valkude stabiliseerimine vesilahustes ja muud.

Kvantitatiivselt on erinevatele autoritele antud ülesanne määrata HI-i tähtsus suurte valkude koguste stabiilsuses, järeldades, et need koostoimed annavad rohkem kui 50%.

Paljud membraanvalgud (integraalsed ja perifeersed) on seotud lipiidi kahekihiliste kihtidega tänu HI-le, kui nende struktuurides omavad nimetatud valgud hüdrofoobse iseloomuga domeene. Lisaks sõltub paljude lahustuvate valkude tertsiaarse struktuuri stabiilsus HI-st.

Mõned rakubioloogia uurimise meetodid kasutavad mõningate ioonsete detergentide omandit, mis moodustavad mitselle, mis on amfifiilsete ühendite "poolkerakujulised" struktuurid, mille apolaarne piirkond on üksteisega seotud tänu HI-le..

Mitsellid kasutatakse ka farmaatsiatoodete uuringud hõlmavad rasvlahustuvate ravimite väljatöötamine ja koolitus on samuti oluline imendumist vitamiine ja liitlipiide inimkehas.

Hüdrofoobse interaktsiooni näited

Membraanid

HI-i suurepärane näide on rakumembraanide moodustumine. Sellised struktuurid koosnevad fosfolipiidide kahekihilisest kihist. Selle korraldamine toimub tänu HI-le, mis esineb apolaarse saba vahel ümbritseva vesikeskkonnaga.

Valgud

HI-l on suur mõju globulaarsete valkude voltimisele, mille bioloogiliselt aktiivne vorm saadakse pärast konkreetse ruumilise konfiguratsiooni loomist, mida reguleerivad teatud aminohappejäägid struktuuris..

  • Apomioglobiini juhtum

Apomüoglobiin (hemoglobiin, millel puudus heme rühm) on väike alfa-spiraalne valk, mis on olnud mudeliks, et uurida voltimisprotsessi ja HI-i tähtsust apolaarsete jääkide hulgas sama polüpeptiidahelas..

Dysoni ja kaastöötajate poolt 2006. aastal läbi viidud uuringus, kus kasutati apomioglobiini muteerunud järjestusi, tõestati, et selle kokkuklapitavad sündmused algavad peamiselt HI-i vahel aminohapete ja alfa-heeliksite apolaarsete rühmade vahel..

Seega väikesed muutused aminohappejärjestus tähendab suuri muutusi tertsiaarstruktuuri, mis viib halvasti moodustatud ja inaktiivse valgud.

Detergendid

Veel üks selge näide HI-ist on kaubanduslike detergentide toimimisviis, mida me kasutame iga päev kodus.

Pesuvahendite jaoks amfipaatsed molekulid (polaarse piirkonda ja mittepolaarsed). Nad võivad "Emulgoida" rasvad, kuna neil on võime moodustada vesiniksidemeid vee molekulide ja hüdrofoobsed interaktsioonid lipiidid rasva-.

Rasvadega vesilahuses kokkupuutes seostuvad detergentmolekulid üksteisega nii, et apolaarsed sabad vastanduvad üksteisele, ümbritsedes lipiidimolekule ja eksponeerides mitselli pinnale sisenevad polaarsed piirkonnad mitseli pinnale. kokkupuutel veega.

Viited

  1. Chandler, D. (2005). Liidesed ja hüdrofoobse koostu liikumapanev jõud. Nature, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J. N., ja Zeng, H. (2018). Modulatsioon hüdrofoobse interaktsiooni vahendamine pinnale Nanoscale Struktuur ja keemia, mitte monotoonselt poolt hüdrofoobsus. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J. H., Wright, P. E., ja Sheraga, H. A. (2006). Hüdrofoobse interaktsiooni roll valgu voltimise algatamisel ja paljundamisel. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C. A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5. väljaanne). Freeman, W. H. & Company.
  5. Luckey, M. (2008). Membraanistruktuuri bioloogia: biokeemiliste ja biofüüsiliste aluste abil. Cambridge'i ülikooli press. Välja otsitud aadressilt www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E. E., Rosenberg, K. J. ja Israelachvili, J. (2006). Hiljutised edusammud hüdrofoobsete koostoimete mõistmisel. Rahvusliku Teaduste Akadeemia toimingud, 103 (43), 15739-15746.
  7. Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2009). Lehningeri biokeemia põhimõtted. Omega väljaanded (5. ed.).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem. Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., ja Engberts, J. B. F. N. (2003). Hüdrofoobsed koostoimed ja keemiline reaktsioonivõime. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
  10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Hüdrofoobse interaktsiooni panus valgu stabiilsusse. Journal of Molecular Biology, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, T. P. (1998). Reaalne põhjus, miks õli ja vesi ei sega. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.