Bioloogilise katalüsaatori jõudlus ja näited



A bioloogiline katalüsaator o biokatalüsaator on molekul, mis on üldiselt valgu päritoluga ja millel on võime kiirendada elusolendite sees esinevaid keemilisi reaktsioone. Katalüsaatorvalgu molekulid on ensüümid ja RNA laadi molekulid on ribosüümid. Käesolevas artiklis keskendume ensüümide uurimisele, mis on kõige tuntumad bioloogilised katalüsaatorid.

Ensüümide puudumisel ei saa esineda suurt hulka rakus toimuvaid ja eluiga võimaldavaid reaktsioone. Need vastutavad protsessi kiirendamise eest suurusjärgus ligikaudu 106 - ja mõnel juhul palju suurem.

Indeks

  • 1 Katalüüs
  • 2 Ensüümid
    • 2.1 Mis on ensüüm?
    • 2.2 Ensüümide omadused
    • 2.3 Ensüümide nomenklatuur ja klassifikatsioon
    • 2.4 Kuidas ensüümid toimivad?
    • 2.5 Ensümaatilised inhibiitorid
    • 2.6 Näited
  • 3 Bioloogiliste katalüsaatorite (ensüümide) ja keemiliste katalüsaatorite erinevus
    • 3.1 Ensüümide poolt katalüüsitud reaktsioonid tekivad kiiremini
    • 3.2 Enamik ensüüme töötavad füsioloogilistes tingimustes
    • 3.3 Spetsiifilisus
    • 3.4 Ensüümide reguleerimine on täpne
  • 4 Viited

Katalüüs

Katalüsaator on molekul, mis on võimeline muutma keemilise reaktsiooni kiirust ilma nimetatud reaktsioonis tarbimata.

Keemilised reaktsioonid hõlmavad energiat: reaktsioonis osalevad algsed molekulid või reaktiivid algavad teatud energiaga. Täiendav energiakogus imendub "ülemineku oleku" saavutamiseks. Seejärel vabaneb energia toodetega.

Reaktiivide ja saaduste energia erinevus väljendatakse ΔG-des. Kui toodete energiatase on suurem kui reaktiivid, on reaktsioon endergoonne ja mitte spontaanne. Seevastu, kui toodete energia on madalam, on reaktsioon eksergiline ja spontaanne.

Kui aga reaktsioon on spontaanne, ei tähenda see, et see toimuks märgatava kiirusega. Reaktsiooni kiirus sõltub ΔG * -st (tärn viitab aktiveerimisenergiale).

Lugeja peab neid mõisteid silmas pidama, et mõista, kuidas ensüümide toimimine toimub.

Ensüümid

Mis on ensüüm?

Ensüümid on uskumatu keerukusega bioloogilised molekulid, mis koosnevad peamiselt valkudest. Valgud on omakorda pikad aminohapete ahelad.

Üks ensüümide silmapaistvamaid omadusi on nende spetsiifilisus sihtmolekulis - seda molekuli nimetatakse substraadiks.

Ensüümide omadused

Ensüümid esinevad mitmel kujul. Mõned neist koosnevad täielikult valkudest, samas kui teised on valkudeta piirkonnad, mida nimetatakse kofaktoriteks (metallid, ioonid, orgaanilised molekulid jne)..

Seega on apoensüüm ensüüm ilma selle kofaktorita ja apoensüümi ja selle kofaktori kombinatsiooni nimetatakse holoensüümiks.

Need on oluliselt suured molekulid. Ainult väike ensüümi koht osaleb otseselt reaktsioonis substraadiga ja see piirkond on aktiivne koht.

Kui reaktsioon algab, seostatakse ensüüm oma substraadiga, kuna võti on ühendatud selle lukuga (see mudel on tegeliku bioloogilise protsessi lihtsustamine, kuid selle eesmärgiks on protsessi illustreerimine).

Kõik meie kehas esinevad keemilised reaktsioonid katalüüsib ensüümid. Tegelikult, kui need molekulid poleks olemas, peame ootama sadu või tuhandeid aastaid, et reaktsioonid lõpeksid. Seetõttu tuleb ensümaatilise aktiivsuse reguleerimist kontrollida väga spetsiifiliselt.

Ensüümide nomenklatuur ja liigitus

Kui näeme molekuli, mille nimi lõpeb -asega, võime olla kindlad, et tegemist on ensüümiga (kuigi on olemas ka erandid sellest reeglist, nagu trüpsiin). See on ensüümide nimetuse nimetus.

Ensüümide kuutüüpi on kuus: oksüdoreduktaasid, transferaasid, hüdrolaasid, lüaasid, isomeraasid ja ligaasid; vastutavad: redoksreaktsioonid, aatomite ülekanne, hüdrolüüs, topeltsidemete lisamine, molekulide isomeerimine ja seondumine;.

Kuidas ensüümid töötavad?

Katalüüsi osas mainisime, et reaktsiooni kiirus sõltub ΔG * väärtusest. Mida kõrgem on see väärtus, seda aeglasem ja aeglasem reaktsioon. Ensüüm vastutab nimetatud parameetri vähendamise eest, suurendades seega reaktsiooni kiirust.

Erinevus toodete ja reaktiivide vahel jääb samaks (ensüüm ei mõjuta seda), nagu ka selle jaotus. Ensüüm hõlbustab ülemineku oleku moodustumist.

Ensüümi inhibiitorid

Ensüümide uuringu kontekstis on inhibiitorid ained, mis suudavad katalüsaatori aktiivsust vähendada. Need liigitatakse kahte liiki: konkurentsivõimelised ja mittekonkureerivad inhibiitorid. Esimesed tüübid konkureerivad substraadiga ja teised ei.

Üldiselt on inhibeerimisprotsess pöörduv, kuigi mõned inhibiitorid võivad peaaegu jäädavalt jääda ensüümiga seotud.

Näited

Meie rakkudes ja kõigi elusolendite rakkudes on palju ensüüme. Kõige tuntumad on aga need, mis osalevad muuhulgas metaboolsetes radades, nagu glükolüüs, Krebsi tsükkel, elektronide transpordiahel..

Suktsinaadi dehüdrogenaas on oksüdoreduktaasi tüüpi ensüüm, mis katalüüsib suktsinaadi oksüdatsiooni. Sellisel juhul hõlmab reaktsioon kahe vesinikuaatomi kadumist.

Bioloogiliste katalüsaatorite (ensüümide) ja keemiliste katalüsaatorite erinevus

On olemas keemilist laadi katalüsaatoreid, mis, nagu bioloogilised, suurendavad reaktsioonide kiirust. Siiski on mõlema molekuli tüübi vahel märkimisväärseid erinevusi.

Ensüüm-katalüüsitud reaktsioonid toimuvad kiiremini

Esiteks suudavad ensüümid suurendada reaktsiooni kiirust suurusjärgus ligikaudu 106 kuni 1012. Keemilised katalüsaatorid suurendavad ka kiirust, kuid ainult mõni suurusjärku.

Enamik ensüüme töötavad füsioloogilistes tingimustes

Kuna bioloogilised reaktsioonid viiakse läbi elusolendite sees, ümbritsevad nende optimaalsed tingimused temperatuuri ja pH füsioloogilisi väärtusi. Keemikud vajavad aga drastilisi temperatuuri, rõhu ja happesuse tingimusi.

Spetsiifilisus

Ensüümid on nende katalüüsitud reaktsioonides väga spetsiifilised. Enamikul juhtudel töötavad nad ainult ühe substraadiga või mõne. Spetsiifilisus kehtib ka nende toodetud toodete kohta. Keemiliste katalüsaatorite substraatide ulatus on palju laiem.

Jõud, mis määravad ensüümi ja selle substraadi koostoime spetsiifilisuse, on samad, mis dikteerivad sama valgu konformatsiooni (Van der Waalsi interaktsioonid, elektrostaatilised, vesiniksidemed ja hüdrofoobsed).

Ensümaatiline regulatsioon on täpne

Lõpuks on ensüümidel suurem reguleerimisvõime ja nende aktiivsus varieerub sõltuvalt erinevate ainete sisaldusest rakus.

Reguleerivate mehhanismide hulgas leiame allosteerilise kontrolli, ensüümide kovalentse modifitseerimise ja sünteesitava ensüümi koguse varieerumise.

Viited

  1. Berg, J. M., Stryer, L. ja Tymoczko, J. L. (2007). Biokeemia. Ma pöördusin tagasi.
  2. Campbell, M. K., ja Farrell, S. O. (2011). Biokeemia Kuues väljaanne. Thomson. Brooks / Cole.
  3. Devlin, T. M. (2011). Biokeemia õpik. John Wiley & Sons.
  4. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokeemia: tekst ja atlas. Ed. Panamericana Medical.
  5. Mougios, V. (2006). Harjutuse biokeemia. Inimese kineetika.
  6. Müller-Esterl, W. (2008). Biokeemia Meditsiini ja bioteaduste alused. Ma pöördusin tagasi.
  7. Poortmans, J.R. (2004). Harjutuse biokeemia põhimõtted. Karger.
  8. Voet, D., & Voet, J. G. (2006). Biokeemia. Ed. Panamericana Medical.