Hüproomhappe omadused, struktuur, kasutusalad ja biomolekulaarsed koostoimed



The hüpobroomhape (HOBr, HBrO) on anorgaaniline hape, mis saadakse bromiidi aniooni (Br-) oksüdeerimisel. Bromi lisamine veele annab vesinikbromiidhappe (HBr) ja hüpobromhappe (HOBr) ebaproportsionaalse reaktsiooni kaudu. Br2 + H20 = HOBr + HBr

Hüpobroomhape on väga nõrk, mõnevõrra ebastabiilne hape, mis on lahusena lahjendatud toatemperatuuril. Seda toodetakse sooja vere selgroogsetes organismides (kaasa arvatud inimesed) eosinofiilide ensüümi peroksidaasi toimel..

Tähelepanu on pälvinud avastus, et hüpobroomhape võib reguleerida IV kollageeni aktiivsust.

Indeks

  • 1 Struktuur
    • 1.1 2D
    • 1.2 3D
  • 2 Füüsikalised ja keemilised omadused
  • 3 Kasutamine
  • 4 Biomolekulaarsed koostoimed
  • 5 Viited

Struktuur

2D

3D

Füüsikalised ja keemilised omadused

  • Tahke kollane välimus: kollased tahked ained.
  • Välimus: kollased tahked ained.
  • Molekulmass: 96,911 g / mol.
  • Keemistemperatuur: 20-25 ° C.
  • Tihedus: 2,470 g / cm3.
  • Happesus (pKa): 8,65.
  • Hüproomhappe keemilised ja füüsikalised omadused on sarnased teiste hüpohaliitide omadustega.
  • Seda esitatakse lahusena, mis on lahjendatud toatemperatuuril.
  • Hüpobromiidi tahked ained on kollased ja neil on omapärane aromaatne lõhn.
  • Tegemist on tugeva bakteritsiidse ja vee desinfitseerimisvahendiga.
  • Selle pKa on 8,65 ja dissotsieerub osaliselt vees pH 7 juures.

Kasutamine

  • Hübroobset hapet (HOBr) kasutatakse pleegitusaine, oksüdeerija, deodorandi ja desinfektsioonivahendina, kuna see suudab tappa paljude patogeenide rakud.
  • Seda kasutab tekstiilitööstus pleegitus- ja kuivatusainena.
  • Seda kasutatakse ka kümblustünnides ja germitsiidse agensina.

Biomolekulaarsed koostoimed

Broom on loomadel kõikjal ioonse bromiidina (Br-), kuid seni ei olnud selle põhifunktsioon teada..

Hiljutised uuringud on näidanud, et broom on oluline basaalmembraanide ja kudede arengu jaoks.

Peroksiidiini ensüüm kasutab HOBr-i, et moodustada ristlõiked sulfülimiinis, mis on ristseotud basaalmembraani kollageeni IV karkassides..

Hüperobroomhapet toodetakse soojaverelistel selgroogsetel organismidel ensüümi eosinofiilperoksidaasi (EPO) toimel..

EPO genereerib HOBr-i H2O2-st ja Br-st Cl kontsentratsiooni juuresolekul-.

Müeloperoksidaas (MPO), monotsüütidest ja neutrofiilidest, tekitab hüdrokloorhappe (HOCl) H2O2 ja Cl-.

EPO ja MPO mängivad olulist rolli peremeesorganismide kaitsemehhanismides patogeenide vastu, kasutades vastavalt HOBr ja HOCl.

MPO / H2O2 / Cl-süsteem Br-i juuresolekul genereerib ka HOBri Br-ga moodustunud HOCI reaktsiooniga. Rohkem kui võimas oksüdeerija on HOBr võimas elektrofiil.

Br- plasmakontsentratsioon on rohkem kui 1000 korda väiksem kui kloriidi anioonil (Cl-). Järelikult on endogeenne HOBr tootmine madalam kui HOCl.

Kuid HOBr on tunduvalt reaktiivsem kui HOCl, kui uuritud ühendite oksüdeeruvus ei ole asjakohane, seega võib HOBr reaktiivsus olla rohkem seotud selle elektrofiilse tugevusega, kui selle oksüdeeriva võimsusega (Ximenes, Morgon & de Souza, 2015).

Kuigi selle redokspotentsiaal on madalam kui HOCl, reageerib HOBr aminohapetega kiiremini kui HOCl.

Türosiinitsükli halogeenimine HOBr poolt on 5000 korda kiirem kui HOCl.

HOBr reageerib ka nukleosiidi nukleofaaside ja DNA-ga.

2'-deoksütsütidiin, adeniin ja guaniin, tekitavad 5-bromo-2'-deoksükütidiini, 8-bromoadeniini ja 8-bromoguaniini EPO / H2O2 / Br- ja MPO / H2O2 / Cl- / Br-süsteemides (Suzuki, Kitabatake ja Koide, 2016).

McCall et al. (2014) on näidanud, et Br on nõutav kofaktor ensüümi peroksidasiini poolt katalüüsitud sulfilimiini ristsidumiseks, mis on põhiline membraanide kollageeni IV arhitektuuri ja kudede arendamise oluline translatsioonijärgne modifikatsioon..

Basaalmembraanid on spetsiaalsed rakuvälised maatriksid, mis on olulised signaaliülekande ja epiteelrakkude mehaanilise toe vahendajad..

Baasmembraanid määravad epiteelkoe arhitektuuri ja hõlbustavad teiste funktsioonide hulgas ka vigastusejärgset koe parandamist.

Aluselise membraani sees on kollageeni IV karkass, mis on ristseotud sulfilimiiniga, mis annab maatriksile funktsionaalsuse kõikide loomade paljurakulistes kudedes..

Kollageeni IV karkassid tagavad mehaanilise resistentsuse, toimivad integriinide ja teiste rakupinna retseptorite ligandina ning suhtlevad kasvufaktoritega, et luua signaali gradiente.

Sulfilimiin (sulfimiid) on keemiline ühend, mis sisaldab väävel-lämmastik kaksiksidet. Sulfilimiin seondub rakuvälises maatriksis leiduvate kollageeni IV ahelate stabiliseerumisega.

Need sidemed seovad kovalentselt metioniini 93 (Met93) ja hüdroksüsüsiini 211 (Hyl211) jäägid külgnevatest polüpeptiidi ahelatest, moodustades suurema kollageeni trimeeri..

Peroksidasiin moodustab vastavalt bromiidist ja kloriidist hübroomhapet (HOBr) ja hüpokloorhapet (HOCl), mis võib vahendada sulfilimiini ristseoste moodustumist..

Hübroomhappeks muundatud bromiid moodustab bromosulfoniumiooni (S-Br) vaheühendi, mis osaleb ristsidemete moodustamisel.

McCall et al. (2014) näitas, et Br-i puudus dieedis on surmav Drosophila lendudel, samas kui Br-i asendamine taastab selle elujõulisuse.

Samuti tuvastasid nad, et broom on kõigi loomade jaoks oluline mikroelement, kuna see on seotud sulfilimiini ja kollageeni IV sidemete moodustumisega, mis on elulise tähtsusega basaalmembraanide moodustumise ja kudede tekke seisukohalt..

Viited

  1. ChemIDplus, (2017). 13517-11-8 3D struktuur - hüpobroomhape [image] Välja otsitud nih.govist.
  2. ChemIDplus, (2017). 3D-struktuur 60-18-4 - türosiin [USAN: INN] [image] Välja otsitud nih.govist.
  3. ChemIDplus, (2017). 3D-struktuur 7726-95-6 - broom [image] Taastatud nih.gov'ist.
  4. ChemIDplus, (2017). 3D-struktuur 7732-18-5 - Vesi [image] Taastatud nih.gov'ist.
  5. Emw, (2009). Valk COL4A1 PDB 1li1 [image] Välja otsitud veebisaidilt wikipedia.org.
  6. Mills, B. (2009). Difenüülsulfimiid-from-xtal-2002-3D-pallid [image] Välja otsitud andmebaasist wikipedia.org.
  7. PubChem, (2016). Hüpobroomhape [image] Taastatud nih.gov.
  8. Steane, R. (2014). DNA molekul - pööratav 3 mõõtmega [image] Välja otsitud biotehnoloogiast
  9. Thormann, U. (2005). NeutrophilerAktion [image] Välja otsitud veebisaidilt wikipedia.org.