Maltasa omadused, süntees ja funktsioonid



The malta, tuntud ka kui α-glükosidaas, happe maltaas, glükoosi invertaas, glükosidosakraas, lüsosomaalne α-glükosidaas või maltaas-glükoamülaas, on ensüüm, mis on vastutav maltoosi hüdrolüüsi eest soole epiteelirakkudes tärklise seedimise viimaste etappide ajal..

See kuulub hüdrolaaside klassi, täpsemalt glükosidaaside alamklassi, mis on võimelised lõhkuma glükoosijääkide (EC 3.2.1.20) vahelised a-glükosiidsidemed. Sellesse kategooriasse kuuluvad erinevad ensüümid, mille spetsiifilisus on suunatud a-1,4 sidemetega seotud terminaalsete glükosiidide ekso-hüdrolüüsile.

Mõned maltaasid on võimelised polüsahhariide hüdrolüüsima, kuid palju väiksema kiirusega. Üldiselt vabaneb α-D-glükoosijäägid pärast maltaasi toimimist, kuid sama alamklassi ensüümid võivad hüdrolüüsida β-glükaane, vabastades seega β-D-glükoosi jäägid.

Linnaste ensüümide olemasolu tõestati esialgu 1880. aastal ja nüüd on teada, et see ei esine mitte ainult imetajatel, vaid ka mikroorganismidel nagu pärm ja bakterid, samuti paljudes kõrgemates taimedes ja teraviljades..

Näide nende ensüümide aktiivsuse tähtsusest on seotud Saccharomyces cerevisiae'ga, mis on õlle ja leiva tootmise eest vastutav mikroorganism, mis on võimeline maltoosi ja maltotriosi lagundama tänu sellele, et tal on maltaasiensüüme, mille tooted metaboliseeruvad toodeteks. organismi fermentatiivsed omadused.

Indeks

  • 1 Omadused
    • 1.1 Imetajatel
    • 1.2 Pärmis
    • 1.3 Taimedes
  • 2 Kokkuvõte
    • 2.1 Imetajatel
    • 2.2 Pärmis
    • 2.3 Bakterites
  • 3 Funktsioonid
  • 4 Viited

Omadused

Imetajatel

Maltase on soolestiku harjarakkude membraaniga seotud amfipaatne valk. Samuti on teada, et isosüüm, mida tuntakse happe maltaasina, paikneb lüsosoomides ja on võimeline hüdrolüüsima erinevaid glükosiidsidemeid erinevatel substraatidel, mitte ainult maltoosil ja a-1,4 sidemel. Mõlemal ensüümil on palju struktuurilisi omadusi.

Lüsosomaalsel ensüümil on ligikaudu 952 aminohapet ja seda töödeldakse translatsioonijärgselt glükosüülimise ja peptiidide eemaldamise teel N- ja C-otsas.

Rottide ja sigade soolestiku ensüümiga läbi viidud uuringud näitavad, et nendes loomades koosneb ensüüm kahest allüksusest, mis erinevad nende füüsikaliste omaduste poolest. Need kaks alaühikut pärinevad samast polüpeptiidi prekursorist, mis lõigatakse proteolüütiliselt.

Erinevalt sigadest ja rottidest ei sisalda ensüüm inimestel kahte alaühikut, vaid on üks suur molekulmassiga ja väga glükosüülitud (N- ja O-glükosüülimise abil)..

Pärmis

Pärm-maltaas, mida kodeerib MAL62 geen, kaalub 68 kDa ja on tsütoplasmaatiline valk, mis eksisteerib monomeerina ja hüdrolüüsib laia α-glükosiidide spektrit..

Pärmides on viie erineva kromosoomi telomeersetes tsoonides kodeeritud viis isoensüümi. MAL-geeni iga kodeeriv lookus sisaldab ka kõigi maltoosi metabolismis osalevate geenide geenikompleksi, sealhulgas permeaasi ja regulatiivseid valke, nagu oleks see operon..

Taimedes

On näidatud, et taimedes sisalduv ensüüm on tundlik temperatuuridele üle 50 ° C ja et maltaas esineb suurtes kogustes idanenud ja idanemata teraviljades..

Peale selle on tärklise lagundamise ajal see ensüüm maltoosi suhtes spetsiifiline, kuna see ei mõjuta teisi oligosahhariide, vaid lõpeb alati glükoosi moodustumisega..

Süntees

Imetajatel

Inimeste soole maltaas sünteesitakse ühe polüpeptiidahelana. Mannoosijääkide poolest rikas süsivesikuid lisatakse glükosüülimisega kaasransduktsioon, mis näib kaitsvat proteolüütilise lagunemise järjestust.

Selle ensüümi biogeneesi uuringud näitavad, et see on kokku pandud suure molekulmassiga molekulina endoplasmaatilise retiikulumi membraani külge kinnitatud olekus ja et seda töödeldakse hiljem pankrease ensüümidega ja "uuesti glükosüülitakse". Golgi kompleks.

Pärmis

Pärmides on viie erineva kromosoomi telomeersetes tsoonides kodeeritud viis isoensüümi. Iga MAL geeni kodeeriv lookus hõlmab ka kõikide maltoosi metabolismis osalevate geenide geenikompleksi, sealhulgas permeaasi ja regulatiivseid valke..

Bakterites

Maltoosi ainevahetussüsteem bakterites nagu E. coli, on väga sarnane laktoosisüsteemiga, eriti operoni geneetilises korralduses, mis vastutab regulatiivsete valkude, transporterite sünteesi ja substraadi (maltaaside) ensümaatilise aktiivsuse eest. ).

Funktsioonid

Enamikus organismides, kus on tuvastatud ensüümide nagu maltaasi olemasolu, on sellel ensüümil sama roll: disahhariidide nagu maltoosi lagunemine, et saada lahustuvaid süsivesikuid, mis on kergemini metaboliseeritavad..

Imetajate sooles on maltaasil tärklise lagunemise viimastes etappides võtmeroll. Selle ensüümi puudusi täheldatakse tavaliselt selliste patoloogiate puhul nagu II tüüpi glükogenoos, mis on seotud glükogeeni säilitamisega..

Selliste bakterite ja pärmide reaktsioonides, mida sellist tüüpi ensüümide poolt katalüüsitakse, on oluline energiaallikas glükoosi kujul, mis siseneb glükolüütilisse rada, fermenteerimise või mitte-kääritamise teel.

Taimedes osaleb maltaas koos amülaasidega endospermi lagunemisel seemnetes, mis on "seisvate" ja mida aktiveerivad gibberelliinid, taimede kasvu reguleerivad hormoonid, idanemise eelduseks.

Lisaks on paljudel taimedel, mis toodavad päevaseid tärklisi, konkreetseid maltaase, mis soodustavad nende metabolismi vaheühendite lagunemist öösel ja on kindlaks tehtud, et kloroplastid on nende organismide maltoosi peamised säilitamiskohad..

Viited

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B. ja Sica, V. (1968). Happe a-glükosidaasi edasine puhastamine ja iseloomustamine. Biochemical Journal, 108, 161-167.
  2. Danielsen, E. M., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Soole mikrovillarite valkude biosüntees. Biochemical Journal, 210, 389-393.
  3. Davis, W. A. ​​(1916). III. Maltaasi jaotus taimedes. Maltaasi funktsioon tärklise lagunemisel ja selle mõju taimsete materjalide amüloklastilisele aktiivsusele. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Bioinformaatika ressursside portaal. (n.d.). Välja otsitud ensüümist.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P. ja Sharkey, T. D. (2005). Päevane ja tsirkadiaanne toime tärklise lagunemisele ja maltoosi metaboolsusele. Plant Physiology, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E. E., & Lentze, M. J. (1988). Inimese väikese soole struktuur, biosüntees ja glükosüülimine. The Journal of Biological Chemistry, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Maltaasi sünteesi kontroll pärmis. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079-2084.
  8. Rahvusvahelise Biokeemia ja Molekulaarbioloogia Liidu (NC-IUBMB) nomenklatuurikomitee. (2019). Välja otsitud aadressilt qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Glycogenosis II tüüp (happe maltase puudulikkus). Muscle & Nerve, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Avena fatua seemnetes viibimise uuringud. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., ja Danielsen, M. (1982). Amfifiilne sigade soole mikrovillus-maltaas / glükoamülaasi struktuur ja spetsiifilisus. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.