Integriinide struktuur, funktsioonid ja evolutsiooniline perspektiiv



Initriine need on transmembraansed valgud, mis vastutavad rakkude adhesiooni vahendamise eest. Neil valkudel on osa, mis ulatub keskkonda väljaspool rakku ja võib seonduda teiste rakuvälise maatriksi valkudega. Teised võivad seonduda teiste külgnevate rakkudega, bakteriaalsete polüsahhariididega või teatud viirusvalkudega.

Kõik need interaktsioonide seotud integriine stabiilsuse seisukohast genereerida mitmesuguseid raku ühenduskohtades, moodustamise rakuvälise maatriksi moodustamine trombotsüütide agregaatide millega rakulise ühenduskohtades immuunsüsteemis hulgas sündmuste bioloogiliselt oluliseks.

Integriine on leitud erinevates organismides, nagu imetajad, linnud, kalad ja mõned lihtsad eukarüootid, nagu käsnad, nematoodid ja viljapall..

Indeks

  • 1 Struktuur
    • 1.1 Integriinide struktuurilised üldisused
    • 1.2 Allüksuste omadused
    • 1.3 Subühikute vaheline kovalentne liit
  • 2 Funktsioonid
  • 3 Evolutsiooniline perspektiiv
  • 4 Viited

Struktuur

Integriinide struktuurilised üldisused

Integriinid on glükoproteiinid. Valgud on makromolekulid, mille moodustavad pikad aminohapete ahelad, millel on organismides palju erinevaid funktsioone. Termin "glüko" tähistab süsivesikute (nimetatakse ka süsivesikuteks) esinemist aminohapete ahelas.

See glükoproteiin on transmembraanse, st risti plasmamembraani rakus. Integriin on kolm domeeni: rakuvälise mis võimaldab seotust teiste struktuuride, domeeni, mis tungib rakumembraani ja viimane asub raku sees ja ühendab tsütoskeleti.

Ekstratsellulaarne osa

Integriinide üks tähtsamaid omadusi on see, et väljaspool rakku väljastav osa on ümmarguse kujuga. Neil on rida saite, mis võimaldavad maatriksis leiduvate molekulide äratundmist. Need järjestused koosnevad aminohapetest arginiinist, glütsiinist ja aspartaadist.

See osa, mis ühenduses osaleb, on umbes 60 aminohappejäägi pikkus

Transmembraanne osa

Rakumembraani läbiva valgu järjestust iseloomustab alfa-heeliksitüübi struktuur. Järgmisena sukeldatakse raku tsütoplasmasse kaks ahelat.

Tsütoplasmaatiline osa

Ja raku tsütoplasmasse, võite liituda teiste struktuuride, kas erinevate valkude või tsütoskeleti nagu talin, aktiini, muu hulgas.

"Saba", mis asub tsütoplasmas, on keskmiselt 75 aminohappejääki (kuigi selles piirkonnas on erandeid rohkem kui 1000).

See mehhanism võimaldab integriinid funktsiooni sillana pigem dünaamiline infovahetuse: seostuvad valgumolekule rakuvälise maatriksi molekulidega, mis asetsevad, genereerides rea signaale ja informatsiooni edastamiseks.

Allüksuste omadused

Iga integriin moodustub kahe transmembraanse glükoproteiini - a- ja β-subühiku - mittekovalentsest seostest. Kuna need allüksused ei ole võrdsed, siis on integriin heterodimeer (hetero erinevate ja dimeer kahe allüksuse liit). A-ahela pikkus on peaaegu 800 aminohapet ja P 100 aminohappega.

A-alaühikul on kaks disulfiidsidemetega seotud ahelat ja sellel on kahevalentsete katioonide sidumiskohtadega globulaarne pea. P subühik aga on rikas aminohappe tsüsteiini jääkidega ja intratsellulaarne osa võib vahendada koostoimeid ühendavate valkudega..

Subühikute vaheline kovalentne liit

Seal on 18 a-ahelat ja 8 β-ahelat. Mõlema alamühiku vahelised erinevad kombinatsioonid määravad eksisteerivad integriinid vähemalt 24 erineva dimeeriga.

Kombinatsioone võib anda järgmisel viisil: α, milles on β või α mitme β ahelaga. P-ahelad vastutavad sidumise spetsiifilisuse määramise eest ja on selle integriini osa, mis vastutab sihtmolekuli koostoime vahendamise eest.

Sel moel määravad subühikute spetsiifilised kombinatsioonid kindlaks, milline molekul on seotud. Näiteks on integriin, mis on moodustatud a 3 subühiku ja P1-ga, spetsiifilised interaktsiooniks fibronektiiniga.

See integriin on tuntud kui a3β1 (Nende nimetamiseks nimetage allüksusena lihtsalt alaühiku number). Samamoodi on integriin α2β1 seondub kollageeniga.

Funktsioonid

Integriinid on raku ja keskkonna vahelise koostoime võimaldamisel olulised valgud, kuna neil on ekstratsellulaarse maatriksi erineva koostisega liitumise retseptorid. Täpsemalt seondumine toimub maatriksi ja tsütoskeleti vahel.

Tänu nendele omadustele vastutavad integriinid raku kuju, orientatsiooni ja liikumise reguleerimise eest.

Lisaks on integriinid võimelised aktiveerima erinevaid rakusiseseid teid. Integriini tsütoplasmaatiline osa võib vallandada signaalahela.

See interaktsioon viib globaalse rakulise vastuseni, nagu toimub tavaliste signaaliretseptorite korral. See rada põhjustab muutusi geenide ekspressioonis.

Evolutsiooniline perspektiiv

Rakkude efektiivne adhesioon kudede moodustamiseks oli kahtlemata oluline tunnus, mis oleks pidanud esinema rakuliste organismide evolutsioonilises arengus..

Integriini perekonna tekkimist on jälgitud metaaside ilmumisega umbes 600 miljonit aastat tagasi.

Esivanemate histoloogiliste omadustega loomade rühm on porifera, mida tavaliselt nimetatakse mere käsnadeks. Nendes loomades toimub rakkude adhesioon proteoglükaani ekstratsellulaarse maatriksi kaudu. Sellele maatriksile seonduvad retseptorid omavad tüüpilist integriini siduvat motiivi.

Tegelikult oleme selles loomarühmas tuvastanud mõnede integriinide spetsiifiliste allüksustega seotud geenid.

Käigus areng metasoaanne esivanem ta omandas integriiri siduva domeeni ja see on säilinud aja jooksul selle tohutu loomarühma.

Struktuurselt on integriinide maksimaalne keerukus selgroogsete rühmas. On uusi integriine, mida selgrootutel ei esine, uute domeenidega. Tõepoolest, inimestel on puuviljalennu ajal tuvastatud rohkem kui 24 erinevat funktsionaalset integriini Drosophila melanogaster seal on ainult 5.

Viited

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A.D., Lewis, J., Raff, M., ... & Walter, P. (2013). Oluline rakubioloogia. Garland Science.
  2. Campbell, I. D., ja Humphries, M. J. (2011). Integriini struktuur, aktiveerimine ja interaktsioonid. Külma kevadise sadama perspektiivid bioloogias, 3(3), a004994.
  3. Cooper, G. M., & Hausman, R. E. (2007). Rakk: molekulaarne lähenemine. Washington, DC, Sunderland, MA.
  4. Kierszenbaum, A. L. (2012). Histoloogia ja rakubioloogia. Elsevier Brasiilia.
  5. Koolman, J., & Röhm, K. H. (2005). Biokeemia: tekst ja atlas. Ed. Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Monfort, J. & Mitrovic, D. R. (2010). Osteoartroos / osteoartriit: bioloogia, füsiopatoloogia, kliinika ja ravi / bioloogia, patofüsioloogia, kliinilised ja raviravi. Ed. Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X. & Simon, S. (2007). Integriinid. Genoomi bioloogia, 8(5), 215.