Holoensüümi omadused, funktsioonid ja näited



Üks holoensüüm on ensüüm, mis koosneb proteiiniosast, mida nimetatakse apoensüümiks, koos mittevalgumolekuliga, mida nimetatakse kofaktoriks. Ei apoensüüm ega kofaktor ei ole aktiivsed, kui nad on eraldatud; see tähendab, et nad oleksid võimelised töötama, tuleb need siduda.

Seega on holoensüümid kombineeritud ensüümid ja järelikult on nad katalüütiliselt aktiivsed. Ensüümid on biomolekulide tüüp, mille funktsioon on põhiliselt rakureaktsioonide kiiruse suurendamine. Mõned ensüümid vajavad teiste molekulide abi, mida nimetatakse kofaktoriteks.

Kofaktorid täiendatakse apoensüümidega ja moodustavad aktiivse holoensüümi, mis teostab katalüüsi. Neid ensüüme, mis vajavad konkreetset kofaktorit, tuntakse konjugeeritud ensüümidena. Neil on kaks põhikomponenti: kofaktor, mis võib olla metalliline (anorgaaniline) ioon või orgaaniline molekul; apoensüüm, valgu osa.

Indeks

  • 1 Omadused
    • 1.1 Koosneb apoensüümidest ja kofaktoritest
    • 1.2 Nad tunnistavad erinevaid kofaktoreid
    • 1.3 Ajutine või alaline liit
  • 2 Funktsioon
  • 3 Ühiste holoensüümide näited
    • 3.1 RNA polümeraas
    • 3.2 DNA polümeraas
    • 3.3 Süsinikhappe anhüdraas
    • 3.4 Hemoglobiin
    • 3.5 Tsütokroomi oksüdaas
    • 3.6 Püruvaadi kinaas
    • 3.7 Püruvaadi karboksülaas
    • 3.8 Atsetüül CoA karboksülaas
    • 3.9 Monoamiini oksüdaas
    • 3.10 Laktaadi dehüdrogenaas
    • 3.11 Katalaas
  • 4 Viited

Omadused

Moodustatud apoensüümide ja kofaktoritega

Apoensüümid on kompleksi valguosa ja kofaktorid võivad olla ioonid või orgaanilised molekulid.

Nad tunnistavad erinevaid kofaktoreid

Holoensüümide moodustamiseks on olemas mitut tüüpi kofaktorid. Mõned näited on koensüümid ja tavalised vitamiinid, näiteks: vitamiin B, FAD, NAD +, C-vitamiini koensüüm A.

Mõned metall-ioonidega kofaktorid, näiteks: vask, raud, tsink, kaltsium ja magneesium. Teine kofaktorite klass on nn proteesirühmad.

Ajutine või alaline liit

Kofaktorid võivad ühendada apoensüüme erineva intensiivsusega. Mõnel juhul on liit nõrk ja ajutine, teistel juhtudel on liit nii tugev, et see on püsiv.

Juhul, kui liit on ajutine, kui kofaktor eemaldatakse holoensüümist, muutub see apoensüümiks ja lakkab olemast aktiivne.

Funktsioon

Holoensüüm on ensüüm, mis on valmis avaldama oma katalüütilist funktsiooni; see tähendab kiirendada teatud piirkondades tekkinud teatavaid keemilisi reaktsioone.

Funktsioonid võivad varieeruda sõltuvalt holoensüümi konkreetsest toimest. Kõige olulisem on DNA polümeraas, mille ülesanne on tagada DNA kopeerimise korrektne teostamine.

Ühiste holoensüümide näited

RNA polümeraas

RNA polümeraas on holoensüüm, mis katalüüsib RNA sünteesi reaktsiooni. See holoensüüm on vajalik RNA ahelate ehitamiseks matriits-DNA ahelatest, mis toimivad transkriptsiooniprotsessi ajal mallidena.

Selle ülesanne on lisada ribonukleotiide kasvava RNA molekuli 3-otsas. Prokarüootides vajab RNA polümeraasi apoensüüm kofaktorit, mida nimetatakse sigaks 70.

DNA polümeraas

DNA polümeraas on ka holoensüüm, mis katalüüsib DNA polümerisatsioonireaktsiooni. See ensüüm mängib rakkude jaoks väga olulist rolli, sest see vastutab geneetilise informatsiooni paljundamise eest.

DNA polümeraas vajab oma funktsiooni täitmiseks positiivselt laetud iooni, tavaliselt magneesiumi.

DNA polümeraasi on mitut tüüpi: DNA polümeraas III on holoensüüm, millel on kaks tsentraalset ensüümi (Pol III), millest igaüks koosneb kolmest alaühikust (α, ɛ ja θ), millel on kaks beeta-alaühikut ja kompleks laengu fikseerimine, millel on mitu alaühikut (δ, τ, γ, ψ ja χ).

Süsinik-anhüdraas

Süsinikanhüdraas, mida nimetatakse ka karbonaadi dehüdraasiks, kuulub holoensüümide perekonda, mis katalüüsivad süsinikdioksiidi (CO2) ja vee (H2O) kiiret konversiooni bikarbonaadiks (H2CO3) ja prootoniteks (H +)..

Ensüüm vajab oma funktsiooni täitmiseks kofaktorina tsinkiooni (Zn + 2). Karboanhüdraasi poolt katalüüsitud reaktsioon on pöörduv, mistõttu peetakse selle aktiivsust oluliseks, kuna see aitab säilitada happe-aluse tasakaalu vere ja kudede vahel..

Hemoglobiin

Hemoglobiin on väga oluline holoensüüm gaaside transportimiseks loomsetes kudedes. See punalibledes sisalduv valk sisaldab rauda (Fe + 2) ja selle ülesanne on transportida hapnikku kopsudest teistesse kehapiirkondadesse..

Hemoglobiini molekulaarne struktuur on tetrameer, mis tähendab, et see koosneb 4 polüpeptiidahelast või allüksusest..

Iga selle holoensüümi allüksus sisaldab hemirühma ja iga heme rühm sisaldab raua aatomit, mis võib seonduda hapniku molekulidega. Hemoglobiini hemirühm on selle proteesirühm, mis on vajalik selle katalüütilise funktsiooni saavutamiseks.

Tsütokroomi oksüdaas

Tsütokroomi oksüdaas on ensüüm, mis osaleb energia saamise protsessides, mis viiakse läbi peaaegu kõigi elusolendite mitokondrites..

See on kompleksne holoensüüm, mis eeldab teatud kofaktorite, raua ja vase ioonide koostööd, et katalüüsida elektronsiirde ja ATP tootmise reaktsiooni.

Püruvaadi kinaas

Püruvaadi kinaas on kõigi rakkude jaoks veel üks oluline holoensüüm, sest ta osaleb ühes universaalsest ainevahetusradast: glükolüüs.

Selle ülesanne on katalüseerida fosfaatrühma ülekandumist molekulist, mida nimetatakse fosfoenolpüruvaadiks, teiseks molekuliks, mida nimetatakse adenosiindifosfaadiks, moodustades ATP ja püruvaadi..

Apoensüüm vajab kofaktoritena kaaliumi (K ') ja magneesiumi (Mg + 2) katioone funktsionaalse holoensüümi moodustamiseks..

Püruvaadi karboksülaas

Teine oluline näide on püruvaadi karboksülaas, holoensüüm, mis katalüüsib karboksüülrühma ülekannet püruvaadi molekulile. Seega muundatakse püruvaat oksaloatsetaadiks, mis on oluline metabolismivahend.

Et olla funktsionaalselt aktiivne, nõuab püruvaadi karboksülaasi apoensüüm kofaktorit, mida nimetatakse biotiiniks.

Atsetüül-CoA karboksülaas

Atsetüül-CoA-karboksülaas on holoensüüm, mille kaasfaktoriks, nagu tema nimi näitab, on koensüüm A.

Kui apoensüüm ja koensüüm A on ühendatud, on holoensüüm katalüütiliselt aktiivne selle funktsiooni täitmiseks: kantakse karboksüülrühm atsetüül-CoA-sse, et muuta see malonüülkoensüümiks A (malonüül-CoA).

Atsetüül-CoA täidab olulisi funktsioone nii loomarakkudes kui ka taimerakkudes.

Monoamiini oksüdaas

See on oluline närvisüsteem inimese närvisüsteemis, selle funktsioon on edendada teatud neurotransmitterite lagunemist.

Et monoamiini oksüdaas oleks katalüütiliselt aktiivne, peab see olema kovalentselt seotud selle kofaktoriga, flaviini adeniindinukleotiidiga (FAD)..

Laktaadi dehüdrogenaas

Laktaadi dehüdrogenaas on kõigi elusolendite jaoks oluline holoensüüm, eriti kudedes, mis tarbivad palju energiat, näiteks südame, aju, maksa, skeletilihaste, kopsude hulgas..

See ensüüm nõuab selle kofaktori, nikotiinamiidadeniini dinukleotiidi (NAD) olemasolu, et katalüseerida püruvaadi muundumisreaktsiooni laktaadiks.

Katalaas

Katalaas on rakulise toksilisuse vältimisel oluline holoensüüm. Selle funktsioon on laguneda vesinikperoksiid, raku ainevahetuse produkt, hapnikus ja vees.

Katalaasi apoensüüm nõuab kahte aktiveeritavat kofaktorit: mangaani iooni ja proteesirühma HEMO, mis on sarnane hemoglobiini omaga..

Viited

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., ja Reddy, M. (2016). Esialgne uuring seerumi laktaadi dehüdrogenaasi (LDH) -prognostilise biomarkeri kohta kartsinoomi rinnaga. Kliiniliste ja diagnostiliste uuringute ajakiri, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Atsetüül-koensüüm A-karboksülaasi biotinüüldomeeni struktuur, mis määrati MAD-i faasimisega. Struktuur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokeemia (8. väljaanne). W. H. Freeman ja Company.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., ja Kissinger, P. (2002). Seerumi laktaadi dehüdrogenaasi taseme seos valitud oportunistlike infektsioonidega ja HIV progresseerumisega. Rahvusvaheline nakkushaiguste ajakiri, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Karboonanhüdraasi funktsioon veres. Loodus, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Monoamiini oksüdaasi perekonna struktuurid ja mehhanism. Biomolekulaarsed mõisted, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Inimese püruvaadi kinaas M2: multifunktsionaalne valk. Proteiiniteadus, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Püruvaadi karboksülaasi struktuur, mehhanism ja reguleerimine. Biokeemiline ajakiri, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Püruvaadi kinaasi isoensüümid. Biokeemilise ühiskonna tehingud, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Bioloogia (7. ed.) Cengage'i õppimine.
  11. Supuran, C. T. (2016). Karbonanhüdraatide struktuur ja funktsioon. Biokeemiline ajakiri, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., ja Healy, J. (2004). Monoamiini oksüdaasid: kindlus ja ebakindlus. Praegune meditsiiniline keemia, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Biokeemia põhialused: Elu Molekulaarne tase (5. väljaanne). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Kas kõrgem laktaat on kasvaja metastaatilise riski indikaator? Piloot MRS uuring, milles kasutatakse hüperpolariseeritud13C-püruvaati. Akadeemiline radioloogia, 21(2), 223-231.