Hemidesmosoomide kirjeldus, struktuur ja funktsioonid



The hemidesmososmasmas need on asümmeetrilised kujud, mis ühendavad epiteelirakke. Baasrakkude domeenid on seotud aluspõhja laminaadiga. Eriti olulised on need kuded, mis on pidevas mehaanilises stressis.

Need epiteeli ühendused vastutavad epiteelkoe üldise stabiilsuse suurendamise eest tsütoskeleti vahefilamentide ja basaallamina erinevate komponentide osalemise kaudu. See tähendab, et nad soodustavad sidekoe stabiilseid adhesioone.

Termin hemidesmosome võib põhjustada segadust. Kuigi on tõsi, et hemidesmosoom sarnaneb "keskmise" desmosoomiga (teise tüüpi struktuur, mis on seotud naaberrakkude vahelisega), vähesed biokeemilised komponendid kattuvad kahe struktuuri vahel, nii et sarnasus on täiesti pealiskaudne.

Rakkude ristmike klassifitseerimisel loetakse hemidesmosoomid ankurdusühendusteks ja rühmitatakse koos kitsaste ristmike, turvavööde desoomidega ja punktide desmosoomidega..

Ankurdamise ristmikud vastutavad rakkude üheaegse hoidmise eest, samas kui vastaskategoorias (suhtlevad ristmikud) on külgnevate rakkude vahel sidefunktsioonid.

Indeks

  • 1 Kirjeldus
  • 2 Struktuur
    • 2.1 Hemidesmosoomi moodustavad valgud
  • 3 Funktsioonid
  • 4 Viited

Kirjeldus

Rakud on elusolendite struktuursed plokid. Kuid analoogia telliskivi või struktuursete plokkidega mõnel juhul ei toimi. Erinevalt konstruktsiooni tellistest on külgnevatel rakkudel mitmeid seoseid ja nendevaheline suhtlus.

Rakkude seas on erinevaid struktuure, mis neid ühendavad ja võimaldavad nii kontakti kui ka suhtlemist. Üks nendest ankurdusstruktuuridest on desmosoomid.

Hemidesmosoomid on rakkude ühendused, mis leiduvad erinevates epiteelides ja on kokku puutunud pideva hõõrdumise ja mehaaniliste jõududega.

Nendes piirkondades on mehaanilise koormuse tõttu võimalik eraldada sidekoe epiteelirakud. Termin hemidesmosome tuleneb ilmsest sarnasusest pooldemosoomidega.

Need on tavalised nahas, sarvkestas (silmaümbrises), suuõõne mitmesugused limaskestad, söögitoru ja tupe..

Need asuvad basaalrakkude pinnal ja suurendavad basaallamina kleepumist.

Struktuur

Desmosoom on asümmeetriline ühendusstruktuur, mille moodustavad kaks põhiosa:

  • Sisemine tsütoplasmiline laminaat, mis on seotud vahefilamentidega - viimased on tuntud ka kui keratiinid või tonofilamentid.
  • Hemidesmosoomide teine ​​komponent on välismembraani plaat, mis vastutab hemidesmosoomi ühendamise eest basaallamina. Selles assotsiatsioonis osalevad ankurfilamentid (moodustatud lamiinist 5) ja integriinist.

Proteiinid, mis moodustavad hemidesmosoomi

Hemidesmosoomide plaadil on järgmised peamised valgud:

Plektiin

Plektiin vastutab ristlõikede moodustamise eest vahefilamentide ja desmosoomi adhesiooniplaadi vahel.

On näidatud, et see valk on võimeline interakteeruma teiste struktuuridega, nagu mikrotuubulid, aktiinfilamentidega. Seetõttu on nad otsustava tähtsusega koostoimes tsütoskeletiga.

BP 230

Selle funktsiooniks on vahefilamentide kinnitamine rakusisese adhesiooniplaadi külge. Seda nimetatakse 230-ks, kuna selle suurus on 230 kDa.

BP 230 valk on seotud erinevate haigustega. Nõuetekohaselt toimiva BP 230 puudumine põhjustab tingimuse, mida nimetatakse bullooseks pemphigoidiks, mis põhjustab villide ilmumist.

Selle haiguse all kannatavatel patsientidel on olnud võimalik tuvastada hemidesmosoomide komponentide vastaseid antikehi.

Erbina

See on valk molekulmassiga 180 kDa. See on seotud ühendusega BP 230 ja integriinidega.

Integriinid

Erinevalt desheroomidest, mis on rohkesti kadheriinidest, on hemidesmosoomidel suur kogus valku, mida nimetatakse integriinideks.

Täpsemalt leidsime α integriini valgu6β4. See on kahe polüpeptiidahela moodustatud heterodimeer. On olemas ekstratsellulaarne domeen, mis sisestatakse basaallamile ja luuakse koos lamiinidega (laminiin 5)..

Ankurdusfilamentid on laminiini 5 moodustatud molekulid, mis asuvad hemidesmosoomide ekstratsellulaarses piirkonnas. Filamendid laienevad integriini molekulidest põhjakile.

See laminiini 5 ja ülalmainitud integriini vaheline interaktsioon on hemidesmosoomi moodustumise ja epiteeli adhesiooni säilitamiseks otsustava tähtsusega..

Nagu BP 230, on integriinide vale funktsionaalsus seotud teatud patoloogiatega. Üks neist on epidermolüüs bullosa, pärilik nahahaigus. Selle haiguse all kannatavatel patsientidel on integriine kodeerivas geenis mutatsioonid.

XVII tüüpi kollageen

Need on valgud, mis läbivad membraane ja mille mass on 180 kDa. Need on seotud laminiini 5 ekspressiooni ja funktsiooniga.

Selle olulise valgu biokeemilised ja meditsiinilised uuringud on selgitanud oma rolli endoteelis paiknevate rakkude migratsiooni pärssimisel angiogeneesi protsessi käigus (veresoonte moodustumine). Lisaks reguleerib keratinotsüütide liikumist nahas.

CD151

See on 32 kDa glükoproteiin ja tal on asendamatu roll integriini retseptorvalkude akumulatsioonis. See asjaolu soodustab rakkude ja rakuvälise maatriksi vahelisi koostoimeid.

Oluline on vältida terminite ankurdusfilamentide ja ankurdusfibrillide segadust, kuna mõlemat kasutatakse rakubioloogias üsna sageli. Ankurdusfilamentid on valmistatud laminaadist 5 ja XVII tüüpi kollageenist.

Seevastu on ankurdusfibrillid moodustatud VII tüüpi kollageeni poolt. Mõlemal struktuuril on raku adhesioonis erinevad rollid.

Funktsioonid

Hemidesmosoomide põhifunktsioon on rakkude liitumine basaallamiga. Viimane on õhuke ekstratsellulaarse maatriksi kiht, mille funktsiooniks on epiteelkoe ja rakkude eraldamine. Nagu nimigi ütleb, ei koosne rakuväline maatriks rakkudest, vaid välistest valkude molekulidest.

Lihtsamate sõnadega; hemidesmosoomid on molekulaarsed struktuurid, mis hoiavad meie nahka kinni ja toimivad mingi kruvina.

Nad asuvad piirkondades (limaskestad, silmad), mis on pidevalt mehaanilise stressi all ja nende olemasolu aitab säilitada seost raku ja lamina vahel..

Viited

  1. Freinkel, R.K. ja Woodley, D. T. (toim.). (2001). Naha bioloogia. CRC Press.
  2. Kanitakis, J. (2002). Normaalse inimese naha anatoomia, histoloogia ja immunohistokeemia. Euroopa dermatoloogia ajakiri, 12(4), 390-401.
  3. Kierszenbaum, A. L. (2012). Histoloogia ja rakubioloogia. Elsevier Brasiilia.
  4. Ross, M. H., ja Pawlina, W. (2006). Histoloogia. Lippincott Williams & Wilkins.
  5. Welsch, U., & Sobotta, J. (2008). Histoloogia. Ed. Panamericana Medical.