Apoensüümi omadused, funktsioonid ja näited



Üks apoensüüm See on ensüümi valgu osa, mistõttu seda tuntakse ka kui apoproteiini. Apoensüüm on mitteaktiivne, see tähendab, et ta ei saa täita oma funktsiooni teatud biokeemilise reaktsiooni läbiviimiseks, ja see on ebatäielik, kuni see ühineb teiste molekulidega, mida tuntakse kofaktoritena..

Valguosa (apoensüüm) koos kofaktoriga moodustab täieliku ensüümi (holoensüümi). Ensüümid on valgud, mis võivad suurendada biokeemiliste protsesside kiirust. Mõned ensüümid vajavad katalüüsi tegemiseks oma kofaktorit, samas kui teised ei vaja neid.

Indeks

  • 1 Peamised omadused
    • 1.1 Need on valgu struktuurid
    • 1.2 Nad on osa konjugeeritud ensüümidest
    • 1.3 Nad tunnistavad erinevaid kofaktoreid
  • 2 Apoensüümide funktsioonid
    • 2.1 Loo holoensüümid
    • 2.2 Tõstke katalüütiline toime
  • 3 Näited
    • 3.1 Süsinikanhüdraas
    • 3.2 Hemoglobiin
    • 3.3 Tsütokroomi oksüdaas
    • 3.4 Alkoholi dehüdrogenaas
    • 3.5 Püruvaadi kinaas
    • 3.6 Püruvaadi karboksülaas
    • 3.7 Atsetüül-koensüüm A karboksülaas
    • 3.8 Monoamiini oksüdaas
    • 3.9 Laktaadi dehüdrogenaas
    • 3.10 Katalaas
  • 4 Viited

Peamised omadused

Need on valgu struktuurid

Apoensüümid vastavad ensüümi proteiiniosale, milleks on molekulid, mille ülesanne on toimida katalüsaatorina teatud keemiliste reaktsioonide vastu kehas..

Nad on osa konjugeeritud ensüümidest

Ensüüme, mis ei vaja kofaktori, nimetatakse lihtsateks ensüümideks, nagu pepsiin, trüpsiin ja ureaas. Seevastu nimetatakse ensüüme, mis vajavad konkreetset kofaktorit, konjugeeritud ensüümidena. Need koosnevad kahest põhikomponendist: kofaktor, mis on mitte-valgu struktuur; ja apoensüüm, valgu struktuur.

Kofaktor võib olla orgaaniline ühend (nt vitamiin) või anorgaaniline ühend (nt metalliioon). Orgaaniline kofaktor võib olla koensüüm või proteesirühm. Koensüüm on kofaktor, mis on nõrgalt seotud ensüümiga ja seetõttu võib selle kergesti vabaneda ensüümi aktiivsest kohast..

Nad tunnistavad erinevaid kofaktoreid

Holoensüümide valmistamiseks on apoensüümidega seotud palju kofaktoreid. Tavapärased koensüümid on NAD +, FAD, koensüüm A, vitamiin B ja C-vitamiin. Üldised metalliioonid, mis seonduvad apoensüümidega, on muu hulgas raud, vask, kaltsium, tsink ja magneesium..

Kofaktorid seonduvad apoensüümiga tihedalt või kergelt apoensüümi muutmiseks holoensüümiks. Kui kofaktor on holoensüümist eemaldatud, muutub see apoensüümiks, mis on mitteaktiivne ja mittetäielik.

Apoensüümi funktsioonid

Loo holoensüümid

Apoensüümide peamine ülesanne on tekitada holoensüüme: apoensüümid on ühendatud kofaktoriga ja sellest ühendusest tekib holoensüüm..

Andke katalüütiline toime

Katalüüs viitab protsessile, mille kaudu on võimalik kiirendada mõningaid keemilisi reaktsioone. Tänu apoensüümidele on holoensüümid lõppenud ja võimelised aktiveerima nende katalüütilist toimet.

Näited

Süsinik-anhüdraas

Süsinikdioksiidi kontsentratsiooni stabiliseerimiseks on karbonanhüdraas loomsetes rakkudes, taimerakkudes ja keskkonnas oluline ensüüm.

Ilma selle ensüümita oleks süsinikdioksiidi muundamine bikarbonaadiks - ja vastupidi - äärmiselt aeglane, mis muudaks elutähtsate protsesside, näiteks fotosünteesi taimedes ja hingamise ajal väljahingamise peaaegu võimatuks..

Hemoglobiin

Hemoglobiin on kerakujuline valk, mis esineb selgroogsetes ja paljude selgrootute plasmas, kelle funktsiooniks on hapniku ja süsinikdioksiidi transportimine..

Hapniku ja süsinikdioksiidi liitumine ensüümiga toimub kohas, mida nimetatakse heme rühmaks, kes vastutab selgroogsetele vere punase värvuse andmise eest..

Tsütokroomi oksüdaas

Tsütokroomi oksüdaas on ensüüm, mis esineb enamikus rakkudes. See sisaldab rauda ja porfüriini.

See oksüdeerija ensüüm on energia saamise protsesside jaoks väga oluline. See leidub mitokondriaalses membraanis, kus see katalüüsib elektronide ülekandmist tsütokroomist hapnikku, mis lõppkokkuvõttes viib vee ja ATP (energiamolekuli) moodustumiseni..

Alkoholi dehüdrogenaas

Alkoholi dehüdrogenaas on ensüüm, mis esineb peamiselt maksas ja maos. See apoensüüm katalüüsib alkoholi metabolismi esimest etappi; see tähendab etanooli ja teiste alkoholide oksüdeerimist. Sel viisil muundab see atsetaldehüüdiks.

Selle nimi näitab selle protsessi toimemehhanismi: eesliide "des" tähendab "ei" ja "hüdro" vesinikuaatomit. Seega on alkoholi dehüdrogenaasi funktsiooniks vesinikuaatomi eemaldamine alkoholist.

Püruvaadi kinaas

Püruvaadi kinaas on apoensüüm, mis katalüüsib glükoosi lagunemise rakulise protsessi viimast etappi (glükolüüs)..

Selle ülesanne on kiirendada fosfaatgrupi ülekandmist fosfoenolpüruvaadist adenosiindifosfaadile, tekitades ühe püruvaadi molekuli ja ühe ATP molekuli..

Püruvaadi kinaasil on loomade erinevates kudedes 4 erinevat vormi (isoensüümid), millest igaühel on spetsiifilised kineetilised omadused, mis on vajalikud nende kudede metaboolsete vajadustega kohanemiseks..

Püruvaadi karboksülaas

Püruvaadi karboksülaas on ensüüm, mis katalüüsib karboksüülimist; see tähendab karboksüülrühma üleviimist püruvaadi molekuli, et moodustada oksaloatsetaat.

See katalüüsib spetsiifiliselt erinevates kudedes, näiteks: maksa ja neerude puhul kiirendab glükoosi sünteesi algseid reaktsioone, samas kui rasvkoes ja ajus soodustab püruvaadi lipiidide sünteesi..

Samuti osaleb see muudes reaktsioonides, mis on osa süsivesikute biosünteesist.

Atsetüül koensüüm A karboksülaas

Atsetüül-CoA karboksülaas on oluline ensüüm rasvhapete metabolismis. See on nii loomades kui taimedes leiduv valk, millel on mitu alaühikut, mis katalüüsivad erinevaid reaktsioone.

Selle funktsioon on põhiliselt karboksüülrühma ülekandmine atsetüül-CoA-sse, et muuta see malonüül-koensüümiks A (malonüül-CoA)..

Sellel on kaks isovormi, mida nimetatakse ACC1 ja ACC2, mis erinevad oma funktsioonide ja jaotuse poolest imetajate kudedes.

Monoamiini oksüdaas

Monoamiini oksüdaas on ensüüm, mis esineb närvikoes, kus ta mängib olulist rolli teatud neurotransmitterite, näiteks serotoniini, melatoniini ja epinefriini inaktiveerimisel..

Osaleb erinevate monoamiinide lagunemise biokeemilistes reaktsioonides ajus. Nendes oksüdatiivsetes reaktsioonides kasutab ensüüm hapnikku aminorühma eemaldamiseks molekulist ja toodab aldehüüdi (või ketooni) ja vastavat ammoniaaki..

Laktaadi dehüdrogenaas

Laktaadi dehüdrogenaas on loomade, taimede ja prokarüootide rakkudes leiduv ensüüm. Selle ülesanne on edendada laktaadi muundumist püroveenhappeks ja vastupidi.

See ensüüm on oluline raku hingamisel, mille käigus toidust saadud glükoos laguneb, et saada rakkudele kasulikku energiat.

Kuigi laktaatdehüdrogenaas on kudedes rikkalik, on selle ensüümi tase veres madal. Siiski, kui on olemas vigastus või haigus, vabanevad paljud molekulid vereringesse. Seega on laktaadi dehüdrogenaas näitaja teatud vigastuste ja haiguste, nagu näiteks südameinfarkti, aneemia, vähi, HIV, näol..

Katalaas

Katalaasi leidub kõigis hapniku juuresolekul elavates organismides. See on ensüüm, mis kiirendab reaktsiooni, millega vesinikperoksiid laguneb vees ja hapnikus. Sel viisil takistab see akumuleeruvaid toksilisi ühendeid.

Seega aitab see kaitsta elundeid ja kudesid peroksiidi põhjustatud kahjustuste eest, mis on pidevalt toodetud paljudes metaboolsetes reaktsioonides. Imetajatel leitakse see peamiselt maksas.

Viited

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., ja Reddy, M. (2016). Esialgne uuring seerumi laktaadi dehüdrogenaasi (LDH) -prognostilise biomarkeri kohta kartsinoomi rinnaga. Kliiniliste ja diagnostiliste uuringute ajakiri, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W. A. ​​(1995). Atsetüül-koensüüm A-karboksülaasi biotinüüldomeeni struktuur, mis määrati MAD-i faasimisega. Struktuur, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokeemia (8. väljaanne). W. H. Freeman ja Company.
  4. Butt, A. A., Michaels, S., ja Kissinger, P. (2002). Seerumi laktaadi dehüdrogenaasi taseme seos valitud oportunistlike infektsioonidega ja HIV progresseerumisega. Rahvusvaheline nakkushaiguste ajakiri, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Karboonanhüdraasi funktsioon veres. Loodus, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Monoamiini oksüdaasi perekonna struktuurid ja mehhanism. Biomolekulaarsed mõisted, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Inimese püruvaadi kinaas M2: multifunktsionaalne valk. Proteiiniteadus, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Püruvaadi karboksülaasi struktuur, mehhanism ja reguleerimine. Biokeemiline ajakiri, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Püruvaadi kinaasi isoensüümid. Biokeemilise ühiskonna tehingud, 18, 193-196.
  10. Solomon, E., Berg, L. & Martin, D. (2004). Bioloogia (7. ed.) Cengage'i õppimine.
  11. Supuran, C. T. (2016). Karbonanhüdraatide struktuur ja funktsioon. Biokeemiline ajakiri, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K. F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G. P., ja Healy, J. (2004). Monoamiini oksüdaasid: kindlus ja ebakindlus. Praegune meditsiiniline keemia, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Biokeemia põhialused: Elu Molekulaarne tase (5. väljaanne). Wiley.
  14. Xu, H. N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J. D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Kas kõrgem laktaat on kasvaja metastaatilise riski indikaator? Piloot MRS uuring, milles kasutatakse hüperpolariseeritud13C-püruvaati. Akadeemiline radioloogia, 21(2), 223-231.