8 Faktorid, mis mõjutavad ensümaatilist aktiivsust



The ensüümi aktiivsust mõjutavad tegurid on need ained või tingimused, mis võivad ensüümide toimimist muuta. Ensüümid on valkude klass, mille ülesanne on kiirendada biokeemilisi reaktsioone. Need biomolekulid on olulised kõigi eluvormide, taimede, seente, bakterite, protistide ja loomade jaoks.

Ensüümid on olulised mitmesuguste oluliste reaktsioonide korral organismidele, nagu toksiliste ühendite kõrvaldamine, toidu lagundamine ja energia tekitamine.

Seega on ensüümid sarnased molekulaarmasinatele, mis hõlbustavad rakkude ülesandeid ja paljudel juhtudel mõjutab või soodustab nende toimimist teatud tingimustel..

Ensüümi aktiivsust mõjutavate tegurite loetelu

Ensüümi kontsentratsioon

Kuna ensüümide kontsentratsioon suureneb, suureneb reaktsiooni kiirus proportsionaalselt. See kehtib aga ainult teatud kontsentratsioonini, sest teatud hetkel muutub kiirus konstantseks.

Seda omadust kasutatakse seerumi ensüümide (vereseerumi) aktiivsuse määramiseks haiguste diagnoosimisel.

Substraadi kontsentratsioon

Substraadi kontsentratsiooni suurendamine suurendab reaktsiooni kiirust. Seda seetõttu, et rohkem substraadimolekule saab kokku ensüümimolekulidega, nii et toode moodustub kiiremini.

Teatud substraadi kontsentratsiooni ületamisel ei mõjuta reaktsiooni kiirus, kuna ensüümid oleksid küllastunud ja töötavad maksimaalse kiirusega.

pH

Vesinikuioonide (pH) kontsentratsiooni muutused mõjutavad oluliselt ensüümide aktiivsust. Kuna neil ioonidel on laeng, tekitavad nad atraktiivseid ja tõrjuvaid jõude ensüümide vesiniku ja ioonide vahel. See häire põhjustab muutusi ensüümide vormis, mõjutades seega nende aktiivsust.

Igal ensüümil on optimaalne pH, mille juures reaktsioonikiirus on maksimaalne. Seega sõltub ensüümi optimaalne pH sellest, kus see tavaliselt töötab.

Näiteks on sooleensüümide optimaalne pH umbes 7,5 (veidi aluseline). Seevastu maos leiduvate ensüümide pH on umbes 2 (väga happeline)..

Soolsus

Soolade kontsentratsioon mõjutab ka ioonpotentsiaali ja seetõttu võivad nad sekkuda teatud ensüümide seostesse, mis võivad olla aktiivse saidi osa. Sellistel juhtudel, nagu pH, mõjutab ensümaatiline aktiivsus.

Temperatuur

Temperatuuri tõustes suureneb ensümaatiline aktiivsus ja seega ka reaktsiooni kiirus. Kuid väga kõrged temperatuurid denatureerivad ensüüme, mis tähendab, et liigne energia lõhub sidemeid, mis säilitavad nende struktuuri, põhjustades nende töötamise optimaalselt.

Seega väheneb reaktsioonikiirus kiiresti, kui soojusenergia denatureerib ensüüme. Seda efekti võib jälgida graafiliselt kella kujuga kõveras, kus reaktsioonikiirus on seotud temperatuuriga.

Temperatuur, mille juures toimub maksimaalne reaktsioonikiirus, nimetatakse ensüümi optimaalseks temperatuuriks, mida täheldatakse kõvera kõrgeimas punktis..

See väärtus on erinevate ensüümide puhul erinev. Siiski on enamikul inimese keha ensüümidest optimaalne temperatuur umbes 37,0 ° C.

Kokkuvõttes võib öelda, et temperatuuri tõustes algselt suureneb reaktsiooni kiirus kineetilise energia suurenemise tõttu. Kuid liidu purunemise mõju suureneb ja reaktsioonikiirus hakkab vähenema.

Toote kontsentratsioon

Reaktsioonisaaduste kogunemine vähendab üldiselt ensüümi kiirust. Mõnedes ensüümides kombineeruvad tooted aktiivse saidiga, moodustades lahtise kompleksi ja seega pärssides ensüümi aktiivsust..

Elusüsteemides takistab seda tüüpi inhibeerimist tavaliselt moodustunud toodete kiire kõrvaldamine.

Ensümaatilised aktivaatorid

Mõned ensüümid nõuavad teiste elementide olemasolu paremaks töötlemiseks, need võivad olla anorgaanilised metallikationid nagu Mg2+, Mn2+, Zn2+, Ca2+, Co2+, Cu2+, Na+, K+, jne.

Harva on anioonid vajalikud ka ensümaatiliseks aktiivsuseks, näiteks: amülaasi kloriidi anioon (CI-). Neid väikesi ioone nimetatakse ensüümi kofaktoriteks.

Samuti on veel üks elementide rühm, mis soodustavad ensüümide aktiivsust, mida nimetatakse koensüümideks. Koensüümid on orgaanilised molekulid, mis sisaldavad süsinikku, näiteks toiduainetes leiduvaid vitamiine.

Näiteks võiks olla vitamiin B12, mis on metioniini süntaasi koensüüm, ensüüm, mis on vajalik organismi valkude metabolismiks..

Ensüümi inhibiitorid

Ensüümi inhibiitorid on ained, mis mõjutavad negatiivselt ensüümide funktsiooni ja aeglustavad või mõnel juhul katkestavad katalüüsi..

Ensüümi inhibeerimise tüüpe on kolm: konkurentsivõimeline, mittekonkureeriv ja substraadi inhibeerimine:

Konkurentsivõimelised inhibiitorid

Konkurentsivõimeline inhibiitor on keemiline ühend, mis on sarnane substraadiga, mis võib reageerida ensüümi aktiivse saidiga. Kui ensüümi aktiivne koht on seotud konkureeriva inhibiitoriga, ei saa substraat ensüümiga seonduda.

Mittekonkureerivad inhibiitorid

Mittekonkureeriv inhibiitor on ka keemiline ühend, mis seondub ensüümi aktiivse saidi teise kohaga, mida nimetatakse allosteeriliseks saidiks. Selle tulemusena muudab ensüüm kuju ja ei saa enam enam oma substraadiga seonduda, mistõttu ensüüm ei toimi korralikult.

Viited

  1. Alters, S. (2000). Bioloogia: elu mõistmine (Kolmas väljaanne). Jones ja Bartlett Learning.
  2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Biokeemia (8. väljaanne). W. H. Freeman ja Company.
  3. Russell, P .; Wolfe, S .; Hertz, P .; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Bioloogia: dünaamiline teadus (1. väljaanne). Thomson Brooks / Cole.
  4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Keemia täna: üldine, orgaaniline ja biokeemia (9. väljaanne). Cengage'i õppimine.
  5. Stoker, H. (2013). Orgaaniline ja bioloogiline keemia (6. trükk). Brooks / Cole Cengage'i õppimine.
  6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Biokeemia põhialused: Elu Molekulaarne tase (5. väljaanne). Wiley.