Immunoglobuliinide struktuur, tüübid ja funktsioonid

The immunoglobuliinid Need on molekulid, mis teevad B-lümfotsüüte ja plasma rakke, mis aitavad keha kaitsta. Need koosnevad immuunsüsteemile kuuluvast glükoproteiini biomolekulist. Need on üks albumiini järel vereplasma kõige rohkem valke.

Antikeha on veel üks nimi, mida immunoglobuliinid saavad, ja neid peetakse globuliinideks nende käitumise tõttu neid sisaldava vereseerumi elektroforeesil. Immunoglobuliini molekul võib olla lihtne või kompleksne, sõltuvalt sellest, kas selle esitusviis on monomeer või on polümeriseeritud.

Immunoglobuliinide ühine struktuur on sarnane tähega "Y". On olemas viis tüüpi immunoglobuliine, mis kujutavad organismis morfoloogilisi, funktsionaalseid ja asukoha erinevusi. Antikehade struktuursed erinevused ei ole vormis, vaid nende koostises; igal tüübil on konkreetne eesmärk.

Immunoglobuliinide poolt soodustatud immunoloogiline vastus on väga spetsiifiline ja on väga keeruline mehhanism. Selle eritumise stimuleerimine rakkude poolt aktiveerub organismile võõraste ainete, näiteks bakterite juuresolekul. Immunoglobuliini funktsioon on seonduda võõra elemendiga ja kõrvaldada see.

Immunoglobuliinid või antikehad võivad esineda nii veres kui ka elundite membraani pinnal. Need biomolekulid esindavad olulisi elemente inimkeha kaitsesüsteemis.

Indeks

• 1 Struktuur
  • 1.1 Rasked ahelad
  • 1.2 Kerged ahelad
  • 1.3 Segmendid Fc ja Fab
• 2 tüüpi
  • 2.1. Immunoglobuliin G (IgG)
  • 2.2. Immunoglobuliin M (IgM)
  • 2.3 Immunoglobuliin A (IgA)
  • 2.4 Immunoglobuliin E (IgE)
  • 2.5 Immunoglobuliin D (IgD)
  • 2.6 Tüübi muutmine
• 3 Funktsioonid
  • 3.1 Üldised funktsioonid
  • 3.2 Konkreetsed funktsioonid
• 4 Viited

Struktuur

Antikehade struktuur sisaldab aminohappeid ja süsivesikuid, oligosahhariide. Aminohapete domineeriv esinemine, nende kogus ja jaotus määrab kindlaks immunoglobuliini struktuuri.

Nagu kõik valgud, on immunoglobuliinidel esmane, sekundaarne, tertsiaarne ja kvaternaarne struktuur, mis määrab nende tüüpilise välimuse.

Arvestades nende olemasolevate aminohapete arvu, on immunoglobuliinidel kaks ahelatüüpi: raske ahel ja kerge ahel. Lisaks sellele, vastavalt aminohapete järjestusele selle struktuuris, on igal ahelal varieeruv piirkond ja konstantne piirkond.

Rasked ahelad

Immunoglobuliinide raske ahelad vastavad 440 aminohappejärjestusest koosnevatele polüpeptiidühikutele.

Igal immunoglobuliinil on 2 rasket ahelat ja igal neist on varieeruv piirkond ja konstantne piirkond. Konstantne piirkond sisaldab 330 aminohapet ja muutuvad 110 aminohapet järjestatakse.

Raske ahela struktuur on iga immunoglobuliini puhul erinev. Need on kokku 5 tüüpi rasket ahelat, mis määravad immunoglobuliini tüübid.

Raske ahela tüübid identifitseeritakse vastavalt kreeka tähtedele γ, μ, α, ε, 8 immunoglobuliinide IgG, IgM, IgA, IgE ja IgD korral..

Raskete ahelate ε ja μ konstantse piirkonna moodustavad neli domeeni, samas kui α, γ, δ vastab kolmele. Niisiis on iga konstantse piirkonna puhul iga immunoglobuliini tüübi jaoks erinev, kuid samasugune sama tüüpi immunoglobuliinidele.

Raske ahela varieeruv piirkond moodustub ühe immunoglobuliini domeeni poolt. Selle piirkonna järjestus on 110 aminohapet ja see sõltub antikeha spetsiifilisusest antigeeni suhtes.

Raskete ahelate struktuuris võib täheldada nurka või paindumist, mis on seotud ahela painduva piirkonnaga..

Kerged ahelad

Immunoglobuliinide kerge ahel on polüpeptiid, mis koosneb umbes 220 aminohappest. Inimestel on kahte tüüpi kerge ahelat: kappa (κ) ja lambda (λ), viimane on nelja alatüübiga. Konstantsetel ja varieeruvatel domeenidel on 110 aminohappe järjestused.

Antikehal võib olla kaks κ (κκ) kerget ahelat või λ (λλ) ahelate paar, kuid ühelgi tüübil ei ole samaaegselt ühte..

Segmendid Fc ja Fab

Kuna iga immunoglobuliini kuju on sarnane "Y" -ga, võib selle jagada kaheks segmentiks. "Madalamat" segmenti, alust nimetatakse kristalliseeruvaks fraktsiooniks või Fc; samas kui "Y" harud moodustavad Fabi või antigeeni siduva fraktsiooni. Kõik need immunoglobuliini struktuuriosad täidavad teistsugust funktsiooni.

Fc segment

Fc segmendil on kaks või kolm immunoglobuliini raske ahela konstantset domeeni.

Fc võib seonduda valkudega või spetsiifilise retseptoriga basofiilides, eosinofiilides või nuumrakkudes, nii et see indutseerib spetsiifilise immuunvastuse, mis kõrvaldab antigeeni. Fc vastab immunoglobuliini karboksüülotsale.

Segment Fab

Antikeha Fab fraktsioon või segment sisaldab varieeruvaid domeene oma otstes lisaks raskete ja kergete ahelate konstantsetele domeenidele..

Raske ahela konstantset domeeni jätkatakse Fc segmendi domeenidega, mis moodustavad hinge. Vastab immunoglobuliini amino-otsa otsale.

Fab-segmendi tähtsus on see, et see võimaldab seonduda antigeenide, võõrainete ja potentsiaalselt kahjulike ainetega.

Iga immunoglobuliini varieeruvad domeenid tagavad nende spetsiifilisuse antud antigeeni suhtes; see omadus võimaldab isegi selle kasutamist põletikuliste ja nakkushaiguste diagnoosimisel.

Tüübid

Praeguseks tuntud immunoglobuliinid omavad spetsiifilist rasket ahelat, mis on nende jaoks konstantsed ja teiste erinevus.

On viis raske ahela sorti, mis määravad viis tüüpi immunoglobuliine, mille funktsioonid on erinevad.

Immunoglobuliin G (IgG)

Immunoglobuliin G on kõige arvukam sort. Sellel on raske gamma-ahel ja see on esitatud unimolekulaarses või monomeerses vormis.

IgG on nii vereseerumis kui ka kudede ruumis kõige suurem. Minimaalsed muutused oma raske ahela aminohappejärjestuses määravad selle jaotumise alatüüpideks: 1, 2, 3 ja 4.

Immunoglobuliin G on oma Fc segmendis 330 aminohappe järjestusega ja 150 000 molekulmassiga, millest 105 000 vastab selle raskele ahelale.

Immunoglobuliin M (IgM)

Immunoglobuliin M on pentameer, mille raske ahel on μ. Selle molekulmass on kõrge, umbes 900 000.

Selle raske ahela aminohappejärjestus on 440 oma Fc fraktsioonis. See leidub valdavalt vereseerumis, mis moodustab 10-12% immunoglobuliine. IgM-l on ainult üks alatüüp.

Immunoglobuliin A (IgA)

See vastab raske ahela tüübile α ja moodustab 15% kogu immunoglobuliinidest. IgA leidub nii veres kui ka sekretsioonides, sealhulgas rinnapiimas, monomeeri või dimeeri kujul. Selle immunoglobuliini molekulmass on 320 000 ja sellel on kaks alatüüpi: IgA1 ja IgA2.

Immunoglobuliin E (IgE)

Immunoglobuliin E koosneb raske ahela tüübist ε ja seerumis on väga vähe, umbes 0,002%..

IgE molekulmass on 200 000 ja seda esineb monomeerina peamiselt seerumis, nina limas ja süljes. Samuti on tavaline leida see immunoglobuliin basofiilide ja nuumrakkude sees.

Immunoglobuliin D (IgD)

Raske ahela sort δ vastab immunoglobuliin D-le, mis moodustab 0,2% kogu immunoglobuliinidest. IgD molekulmass on 180 000 ja on struktureeritud monomeeri kujul.

See on seotud B-lümfotsüütidega, mis on kinnitatud nende pinnale. IgD funktsioon ei ole aga selge.

Tüübi muutmine

Immunoglobuliinid võivad läbida struktuurset tüüpi muutuse, kuna on vaja kaitsta antigeeni.

See muutus on tingitud B-lümfotsüütide funktsioonist, et valmistada antikehi adaptiivse immuunsuse omadusega. Struktuurimuutus on raske ahela konstantses piirkonnas muutumatut piirkonda muutmata.

Tüübi või klassi muutus võib põhjustada IgM-i läbimist IgG-le või IgE-le ning see esineb interferooni gamma või interleukiinide IL-4 ja IL-5 poolt indutseeritud vastusena.

Funktsioonid

Immunoglobuliinide roll immuunsüsteemis on organismi kaitseks eluliselt tähtis.

Immunoglobuliinid on osa humoraalsest immuunsüsteemist; see tähendab, et need on ained, mida rakud eraldavad kaitseks patogeensete või kahjulike ainete eest. 

Need pakuvad tõhusat, tõhusat, spetsiifilist ja süstematiseeritud kaitsevahendit, mis on immuunsüsteemi osana suur väärtus. Neil on puutumatuse piires üldised ja konkreetsed funktsioonid:

Üldfunktsioonid

Antikehad või immunoglobuliinid täidavad nii iseseisvaid funktsioone kui ka aktiveerivad raku poolt vahendatud efektor- ja sekretoorseid reaktsioone.

Antigeeni-antikeha seondumine

Immunoglobuliinidel on spetsiifilisel ja selektiivsel viisil seonduvate antigeensete toimeainete funktsioon.

Antigeeni-antikeha kompleksi moodustumine on immunoglobuliini peamine funktsioon ja seetõttu on see immuunvastus, mis võib peatada antigeeni toime. Iga antikeha võib samal ajal seonduda kahe või enama antigeeniga.

Efektori funktsioonid

Enamasti on antigeeni-antikeha kompleks alguseks spetsiifiliste rakuliste vastuste aktiveerimiseks või sündmuste järjestuse käivitamiseks, mis määravad antigeeni eliminatsiooni. Kaks kõige levinumat efektorvastust on rakkude sidumine ja komplemendi aktiveerimine.

Rakkude sidumine sõltub immunoglobuliini Fc segmendi spetsiifiliste retseptorite olemasolust, kui see on seotud antigeeniga..

Sellised retseptorid omavad selliseid rakke nagu nuumrakud, eosinofiilid, basofiilid, lümfotsüüdid ja fagotsüüdid ning need tagavad mehhanismid antigeenide eemaldamiseks..

Komplemendi kaskaadi aktiveerimine on keeruline mehhanism, mis hõlmab järjestuse algust, nii et lõpptulemuseks on toksiliste ainete eritumine, mis kõrvaldavad antigeenid..

Konkreetsed funktsioonid

Esiteks arendab iga immunoglobuliini tüüp spetsiifilist kaitsefunktsiooni:

Immunoglobuliin G

- Immunoglobuliin G kaitseb enamikku antigeensete ainete, sealhulgas bakterite ja viiruste vastu.

- IgG aktiveerib mehhanismid, näiteks komplemendi ja fagotsütoosi.

- Antigeeni spetsiifilise IgG moodustumine on vastupidav.

- Ainus antikeha, mida ema võib raseduse ajal lastele üle anda, on IgG.

Immunoglobuliin M

- IgM on antikeha, mis reageerib kiiresti kahjulike ja nakkusetekitajate suhtes, kuna see annab kohese toimingu kuni selle asendamiseni IgG-ga.

- See antikeha aktiveerib lümfotsüütide membraanile inkorporeeritud rakulisi vastuseid ja komplemendina humoraalsed vastused.

- See on esimene immunoglobuliin, mis sünteesib inimese.

Immunoglobuliin A

- Toimib kaitsetõkkena patogeenide vastu, mis asub limaskestade pinnal.

- Seda esineb hingamisteede limaskestas, seedetraktis, kuseteedes ja ka eritistes, nagu sülg, nina lima ja pisarad.

- Kuigi selle komplementi aktiveerimine on madal, võib see bakterite kõrvaldamiseks olla seotud lüsosüümidega.

- Immunoglobuliini D olemasolu nii rinnapiimas kui ternespiimas võimaldab vastsündinul seda imetamise ajal omandada.

Immunoglobuliin E

- Immunoglobuliin E pakub tugevat kaitsemehhanismi allergeene tootvate antigeenide vastu.

- IgE ja allergeeni koostoime põhjustab põletikulisi aineid, mis põhjustavad allergia sümptomeid, nagu aevastamine, köha, nõgestõbi, suurenenud pisarad ja nina lima..

- IgE võib samuti olla seotud parasiitide pinnaga oma Fc segmendi abil, tekitades reaktsiooni, mis põhjustab nende surma..

Immunoglobuliin D

- IgD monomeerne struktuur on seotud B-lümfotsüütidega, mis ei ole antigeenidega interakteerunud, seega toimivad nad retseptoritena..

- IgD funktsioon on ebaselge.

Viited

1. (s.f.) Immunoglobuliini meditsiiniline määratlus. Taastati ravimist
2. Wikipedia (s.f.). Antikeha Välja otsitud aadressilt en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Immunoglobuliinid. Taastatud sciencedirect.com-lt
4. Iáñez, E. (s.f.). Immunoglobuliinid ja teised B-rakkude molekulid. Taastati alates ugr.es-st
5. (s.f.) Sissejuhatus immunoglobuliinidesse. Välja otsitud thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Immuunsüsteemi anatoomia. Taastatud emedicine.medscape.com
7. Biokeemia küsimused (2009). Immunoglobuliinid: struktuur ja funktsioonid. Taastati biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Immunoglobuliinid - struktuur ja funktsioon. Välja otsitud microbiologybook.org-st