Mis tüüpi valk on hemoglobiin?



The hemoglobiin see on valk, mis kuulub hemoproteiinide rühma. See rühm koosneb valkudest, millel on mitte-valgu rühm, tuntud kui heme rühm, mis on seotud erinevate linkidega valgu osadega..

Hemoproteiinid liigitatakse metalloproteiinideks, st molekulideks, mis tulenevad valgu sidumisest metalliiooniga..

Hemoglobiin on valk, mis esineb kõrgetes kontsentratsioonides punastes verelibledes, sest nad vastutavad hapniku transportimise eest keha erinevatesse osadesse mitmes organismis, sealhulgas inimestel..

Hemoglobiin on valk, mille struktuur ja funktsioon on erinevate liikide vahel veidi erinev. Need erinevused tulenevad oluliste aminohappejääkide muutustest, mis on tingitud selle valgu kohandamisest liigi spetsiifiliste nõuetega.

On palju erinevaid hemoglobiini tüüpe. Hemoglobiini tüübid on määratletud molekuli konformatsiooni või struktuuri väikeste erinevustega, nagu hapniku olemasolu või puudumine või teiste ühendite nagu CO sidumine.2, hemoproteiini molekulile.

Millised omadused on hemoglobiini valkudel??

Hemoglobiini omadused ja struktuur

Hemoglobiini molekulmass on arvutatud 64 kDa juures. Lisaks hemirühmale on hemoglobiinil mitmeid väävli rühmade jääke, mis võimaldavad tal täita oma transpordifunktsiooni täitmiseks vajalikke reaktsioone..

Punane värvus on selle molekuli jaoks iseloomulik ja seda annab selles sisalduvate ferrigruppide olemasolu.

Hemoglobiin koosneb oma valguosast neljast alamühikust identsete paaridena kahest ahelast tuntud ahelast ja kahest ahelast, mida tuntakse β-ahelana. Nendel ahelatel on 16 spiraalset piirkonda, mis võimaldavad hemoglobiinil olla tetraeedri kuju.

Hemoglobiinil on mitte-valgu komponent, mida tuntakse kui hemirühma, mis on väga oluline, et täita oma funktsiooni hapniku transportimiseks ja reaktsioonide läbiviimiseks, milles osaleb hemoglobiin..

Selle heme grupi peamiseks tunnuseks on raudoksiidi olemasolu, mis ühendab hapniku selle transportimiseks.

Hemoglobiini tähtsus

Hemoglobiin on viimase 100 aasta jooksul üks enim uuritud valke. Selle peamiseks põhjuseks on selle valgu suur füsioloogiline tähtsus, mis vastutab hapniku transportimise eest veres.

Hemoglobiin on lisaks hapniku transporteri tähtsusele ka valgu omaduste uuringutes üldiselt valgu mudel.

Hemoglobiini uuringut võimaldanud valkude aspektid on kõige enam olnud nende molekulide füüsikalis-keemilised omadused ja käitumine..

Hemoglobiin ja müoglobiin

Müoglobiin on valk, mis sarnaneb mitmel viisil hemoglobiiniga. Nagu hemoglobiin, kannab müoglobiin ka hapnikku, kuid seda teeb ainult lihaskoes, mitte teistes kudedes või veres..

Hemoglobiini ja müoglobiini aminohappejärjestuse erinevused on väikesed.

Sellest hoolimata mõjutavad need erinevused mõlema molekuli funktsionaalsust, põhjustades näiteks, et müoglobiin on üldjuhul hapnikuga sarnane hemoproteiin kui hemoglobiin..

Viited

  1. Ascenzi P. Neuroglobiin: struktuurist ülesanne tervisele ja haigustele. Meditsiinilised molekulaarsed aspektid. 2016; 52: 1-48.
  2. Fanelli A. Antonini E Caputo A. Hemoglobiin ja müoglobiin. Valkude keemia edusammud. 1964; 19: 73-222.
  3. Ghatge M. S. et al. Carbonmonoxy Sickle Hemoglobiini kristallstruktuur R-oleku konformatsioonis. Struktuurbioloogia ajakiri. 2016; 194 (3): 446-450.
  4. Okonjo K. Bohr Inimese hemoglobiini toime: Wymani võrrandil põhineva tertsiaarse ja kvaternaarse panuse eraldamine. Biofüüsiline keemia. 2017; 228: 87-97.
  5. Sack J. et al. Aminohappe asukoht inimese deoksühemglobiinis. Hemoglobiiniuuringute rahvusvaheline ajakiri. 1977; 2 (2): 153-169.
  6. Xu H. et al. Sible Hemoglobin Molekulide spektroskoopia pinda ehitatud Ramani hajumise abil. Füüsilise ülevaatuse kirjad. 1999; 83 (21): 4357-4360.