Nukleoproteiinide struktuur, funktsioonid ja näited



Üks nukleoproteiin on mis tahes tüüpi valk, mis on struktuurselt seotud nukleiinhappega - kas RNA (ribonukleiinhape) või DNA (deoksüribonukleiinhape). Kõige olulisemad näited on ribosoomid, nukleosoomid ja nukleokapsidid viirustes.

Siiski ei saa kaaluda mis tahes valku, mis seondub DNA-ga kui nukleoproteiin. Neile on iseloomulik stabiilse kompleksi moodustamine, mitte lihtne transientne seos - nagu proteiinid, mis vahendavad DNA sünteesi ja degradeerumist, mis suhtlevad hetkega ja lühidalt.

Nukoproteiinide funktsioonid varieeruvad laialdaselt ja sõltuvad uuritavast rühmast. Näiteks on histoonide põhifunktsioon DNA tihendamine nukleosoomideks, samas kui ribosoomid osalevad valkude sünteesil..

Indeks

  • 1 Struktuur
  • 2 Interaktsiooni olemus
  • 3 Klassifikatsioon ja funktsioonid
    • 3.1 Deoksiribonukleoproteiinid
    • 3.2 Ribonukleoproteiinid
  • 4 Näited
    • 4.1 Histoonid
    • 4.2 Protamiinid
    • 4.3. Ribosoomid
  • 5 Viited

Struktuur

Üldiselt koosneb nukleoproteiinidest suur osa aluselistest aminohappejääkidest (lüsiin, arginiin ja histidiin). Igal nukleoproteiinil on oma konkreetne struktuur, kuid kõik lähenevad sellist tüüpi aminohapetele.

Füsioloogilises pH juures on need aminohapped positiivselt laetud, mis soodustab koostoimet geneetilise materjali molekulidega. Järgmisena näeme, kuidas need koostoimed toimuvad.

Koostoime olemus

Nukleiinhapped moodustuvad suhkrute ja fosfaatide skeletist, mis annab sellele negatiivse laengu. See tegur on võtmeks, et mõista, kuidas nukleoproteiinid nukleiinhapetega interakteeruvad. Valkude ja geneetilise materjali vaheline ühendus on stabiliseeritud mittekovalentsete sidemetega.

Samuti, järgides elektrostaatika aluspõhimõtteid (Coulombi seadus), leiame, et erinevate märkide (+ ja -) tasud on meelestatud.

Valkude positiivsete laengute ja geneetilise materjali negatiivsete laengute vahel tekib mittespetsiifilise interaktsiooni teke. Seevastu teatud järjestustes, näiteks ribosomaalses RNA-s, esineb spetsiifilisi ühendusi.

On erinevaid tegureid, mis on võimelised muutma valgu ja geneetilise materjali vahelisi koostoimeid. Kõige olulisemate hulka kuuluvad soolade kontsentratsioonid, mis suurendavad ioonide tugevust lahuses; ionogeensed pindaktiivsed ained ja muud polaarse iseloomuga keemilised ühendid, näiteks fenool, formamiid.

Klassifikatsioon ja funktsioonid

Nukleoproteiinid liigitatakse vastavalt nukleiinhappele, millega nad on seotud. Seega saame eristada kahte täpselt määratletud rühma: deoksüribonukleoproteiine ja ribonukleoproteiine. Loogiliselt on esimesed suunatud DNA-le ja teisele RNA-le..

Deoksüribonukleoproteiinid

Deoksüribonukleoproteiinide kõige silmapaistvam funktsioon on DNA tihendamine. Rakk on silmitsi väljakutsega, mis näib olevat peaaegu võimatu ületada: peaaegu kaks meetrit DNA mikroskoopilisesse tuuma. Seda nähtust on võimalik saavutada tänu ahelat korraldavatele nukleoproteiinidele.

See rühm on seotud ka regulatiivsete funktsioonidega replikatsiooni, DNA transkriptsiooni, homoloogse rekombinatsiooni protsessides..

Ribonukleoproteiinid

Ribonukleoproteiinid seevastu täidavad olulisi funktsioone, alates DNA replikatsioonist kuni geeniekspressiooni reguleerimiseni ja keskse RNA metabolismi reguleerimisele..

Need on seotud ka kaitsefunktsioonidega, kuna messenger RNA ei ole rakus kunagi vaba, sest see on kalduvus lagunema. Selle vältimiseks seostatakse selle molekuliga rida ribonukleoproteiine kaitsekompleksides.

Sama süsteemi leidub viirustes, mis kaitsevad nende RNA molekule ensüümide toimest, mis võivad seda lagundada..

Näited

Histoonid

Histoonid vastavad kromatiini valgukomponendile. Nad on selles kategoorias kõige silmapaistvamad, kuigi leidub ka teisi DNA-ga seotud valke, mis ei ole histoonid ja mis kuuluvad laiesse rühma, mida nimetatakse mitte-histooni valkudeks.

Struktuuriliselt on need kõige elementaarsemad kromatiini valgud. Ja arvukuse seisukohast on nad proportsionaalsed DNA kogusega.

Meil on viis tüüpi histoneid. Selle klassifikatsioon põhineb ajalooliselt aluseliste aminohapete sisaldusel. Histooniklassid on eukarüootide rühmade vahel praktiliselt muutumatud.

See evolutsiooniline kaitse on tingitud histoonide tohutu rollist mahepõllumajanduslikes olendites.

Juhul kui mõned histooni muutused kodeerivad järjestust, on organismil tõsised tagajärjed, kuna selle DNA pakendamine on defektne. Seega vastutab nende mittefunktsionaalsete variantide kõrvaldamise eest loomulik valik.

Erinevate rühmade seas on kõige konservatiivsemad histoonid H3 ja H4. Tegelikult on järjestused nii kaugel asuvates organismides identsed - filogeneetiliselt - nagu lehm ja hernes.

DNA likvideeritakse histooni oktameerina ja see struktuur on nukleosoom: esimene geneetilise materjali tihendamise tase..

Protamiinid

Protamiinid on väikesed tuumavalgud (imetajad koosnevad peaaegu 50 aminohappe polüpeptiidist), mida iseloomustab arginiini aminohappejäägi kõrge sisaldus. Protamiinide peamine roll on asendada histoonid spermatogeneesi haploidses faasis.

On välja pakutud, et seda tüüpi aluselised valgud on DNA-i pakendamisel ja stabiliseerimisel otsustava tähtsusega isasloomadel. Need erinevad histoonidest, kuna need võimaldavad tihedamat pakendit.

Selgroogsete puhul on proteiinide jaoks leitud 1 kuni 15 kodeerivat järjestust, mis kõik on samasse kromosoomi. Järjestuste võrdlus viitab sellele, et nad on arenenud histoonidest. Kõige enam uuritakse imetajatel P1 ja P2.

Ribosoomid

RNAga seonduvate valkude kõige silmapaistvam näide on ribosoomides. Need on struktuurid, mis esinevad peaaegu kõigis elusolendites - väikestest bakteritest kuni suurte imetajateni.

Ribosoomide peamine ülesanne on RNA-teate transleerimine aminohappejärjestuseks.

Need on väga keerulised molekulaarmasinad, mis on moodustatud ühe või mitme ribosomaalse RNA ja valkude komplekti poolt. Leiame need vabalt raku tsütoplasmas või ankurdatakse töötlemata endoplasmaatilisse retikulusse (tegelikult on selle sektsiooni "karm" aspekt tingitud ribosoomidest).

Ribosoomide suuruse ja struktuuri vahel on erinevusi eukarüootsete ja prokarüootsete organismide vahel.

Viited

  1. Baker, T. A., Watson, J.D., Bell, S.P., Gann, A., Losick, M.A. & Levine, R. (2003). Geeni molekulaarbioloogia. Benjamin-Cummings Publishing Company.
  2. Balhorn, R. (2007). Sperma tuumavalkude proteiini perekond. Genoomi bioloogia, 8(9), 227.
  3. Darnell, J. E., Lodish, H. F., & Baltimore, D. (1990). Molekulaarrakkude bioloogia. Teaduslikud Ameerika raamatud.
  4. Jiménez García, L. F. (2003). Rakuline ja molekulaarbioloogia. Pearson Education of Mexico.
  5. Lewin, B (2004). Geenid VIII. Pearson Prentice'i saal.
  6. Teijón, J. M. (2006). Struktuurilise biokeemia alused. Toimetus Tébar.